Lipoprotein FrpD z vnější membrány Neisseria meningitidis váže RTXC protein FrpD
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F05%3A00022207" target="_blank" >RIV/61388971:_____/05:00022207 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The Neisseria meningitidis Outer Membrane Lipoprotein FrpD Binds the RTX Protein FrpC
Popis výsledku v původním jazyce
At conditions of low iron availability, Neisseria meningitidis produces a family of FrpC-like, type I-secreted RTX proteins of unknown role in meningococcal lifestyle. It is shown here that iron starvation also induces production of FrpD, the other protein expressed from a gene located immediately upstream of the frpC gene in a predicted iron-regulated frpDC operon. We found that FrpD is highly conserved in a set of meningococcal strains representative of all serogroups and does not exhibit any similarity to known sequences of other organisms. Subcellular localization and [3H]palmitic acid labeling in Escherichia coli revealed that FrpD is synthesized with a type II signal peptide for export across the cytoplasmic membrane and is, upon processing to alipoprotein, sorted to the outer bacterial membrane.
Název v anglickém jazyce
The Neisseria meningitidis Outer Membrane Lipoprotein FrpD Binds the RTX Protein FrpC
Popis výsledku anglicky
At conditions of low iron availability, Neisseria meningitidis produces a family of FrpC-like, type I-secreted RTX proteins of unknown role in meningococcal lifestyle. It is shown here that iron starvation also induces production of FrpD, the other protein expressed from a gene located immediately upstream of the frpC gene in a predicted iron-regulated frpDC operon. We found that FrpD is highly conserved in a set of meningococcal strains representative of all serogroups and does not exhibit any similarity to known sequences of other organisms. Subcellular localization and [3H]palmitic acid labeling in Escherichia coli revealed that FrpD is synthesized with a type II signal peptide for export across the cytoplasmic membrane and is, upon processing to alipoprotein, sorted to the outer bacterial membrane.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GA310%2F02%2F1448" target="_blank" >GA310/02/1448: Biologická aktivita RTX proteinu FrpC z Neisseria meningitidis a jeho role v meningokokovém onemocnění</a><br>
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2005
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Biological Chemistry
ISSN
0021-9258
e-ISSN
—
Svazek periodika
280
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
3251-3258
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—