A Cyanobacterial Chlorophyll Synthase-HliD Complex Associates with the Ycf39 Protein and the YidC/Alb3 Insertase
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12310%2F14%3A43887090" target="_blank" >RIV/60076658:12310/14:43887090 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388971:_____/14:00440344
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1105/tpc.114.124495" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1105/tpc.114.124495</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1105/tpc.114.124495" target="_blank" >10.1105/tpc.114.124495</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
A Cyanobacterial Chlorophyll Synthase-HliD Complex Associates with the Ycf39 Protein and the YidC/Alb3 Insertase
Popis výsledku v původním jazyce
Macromolecular membrane assemblies of chlorophyll-protein complexes efficiently harvest and trap light energy for photosynthesis. To investigate the delivery of chlorophylls to the newly synthesized photosystem apoproteins, a terminal enzyme of chlorophyll biosynthesis, chlorophyll synthase (ChlG), was tagged in the cyanobacterium Synechocystis PCC 6803 (Synechocystis) and used as bait in pull-down experiments. We retrieved an enzymatically active complex comprising ChlG and the high-light-inducible protein HliD, which associates with the Ycf39 protein, a putative assembly factor for photosystem II, and with the YidC/Alb3 insertase. 2D electrophoresis and immunoblotting also provided evidence for the presence of SecY and ribosome subunits. The isolatedcomplex contained chlorophyll, chlorophyllide, and carotenoid pigments. Deletion of hliD elevated the level of the ChlG substrate, chlorophyllide, more than 6-fold; HliD is apparently required for assembly of FLAG-ChlG into larger comple
Název v anglickém jazyce
A Cyanobacterial Chlorophyll Synthase-HliD Complex Associates with the Ycf39 Protein and the YidC/Alb3 Insertase
Popis výsledku anglicky
Macromolecular membrane assemblies of chlorophyll-protein complexes efficiently harvest and trap light energy for photosynthesis. To investigate the delivery of chlorophylls to the newly synthesized photosystem apoproteins, a terminal enzyme of chlorophyll biosynthesis, chlorophyll synthase (ChlG), was tagged in the cyanobacterium Synechocystis PCC 6803 (Synechocystis) and used as bait in pull-down experiments. We retrieved an enzymatically active complex comprising ChlG and the high-light-inducible protein HliD, which associates with the Ycf39 protein, a putative assembly factor for photosystem II, and with the YidC/Alb3 insertase. 2D electrophoresis and immunoblotting also provided evidence for the presence of SecY and ribosome subunits. The isolatedcomplex contained chlorophyll, chlorophyllide, and carotenoid pigments. Deletion of hliD elevated the level of the ChlG substrate, chlorophyllide, more than 6-fold; HliD is apparently required for assembly of FLAG-ChlG into larger comple
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/ED2.1.00%2F03.0110" target="_blank" >ED2.1.00/03.0110: Centrum řasových biotechnologií Třeboň (Algatech)</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
The Plant Cell
ISSN
1040-4651
e-ISSN
—
Svazek periodika
26
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
13
Strana od-do
1267-1279
Kód UT WoS článku
000334932700034
EID výsledku v databázi Scopus
—