Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Plant and algal chlorophyll synthases function in Synechocystis and interact with the YidC/Alb3 membrane insertase

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F18%3A00494802" target="_blank" >RIV/61388971:_____/18:00494802 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.13222" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.13222</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.13222" target="_blank" >10.1002/1873-3468.13222</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Plant and algal chlorophyll synthases function in Synechocystis and interact with the YidC/Alb3 membrane insertase

  • Popis výsledku v původním jazyce

    In the model cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803, the terminal enzyme of chlorophyll biosynthesis, chlorophyll synthase (ChlG), forms a complex with high light-inducible proteins, the photosystem II assembly factor Ycf39 and the YidC/Alb3/Oxal membrane insertase, co-ordinating chlorophyll delivery with cotranslational insertion of nascent photosystem polypeptides into the membrane. To gain insight into the ubiquity of this assembly complex in higher photosynthetic organisms, we produced functional foreign chlorophyll syntheses in a cyanobacterial host. Synthesis of algal and plant chlorophyll syntheses allowed deletion of the otherwise essential native cyanobacterial gene. Analysis of purified protein complexes shows that the interaction with YidC is maintained for both eukaryotic enzymes, indicating that a ChlG-YidC/Alb3 complex may be evolutionarily conserved in algae and plants.

  • Název v anglickém jazyce

    Plant and algal chlorophyll synthases function in Synechocystis and interact with the YidC/Alb3 membrane insertase

  • Popis výsledku anglicky

    In the model cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803, the terminal enzyme of chlorophyll biosynthesis, chlorophyll synthase (ChlG), forms a complex with high light-inducible proteins, the photosystem II assembly factor Ycf39 and the YidC/Alb3/Oxal membrane insertase, co-ordinating chlorophyll delivery with cotranslational insertion of nascent photosystem polypeptides into the membrane. To gain insight into the ubiquity of this assembly complex in higher photosynthetic organisms, we produced functional foreign chlorophyll syntheses in a cyanobacterial host. Synthesis of algal and plant chlorophyll syntheses allowed deletion of the otherwise essential native cyanobacterial gene. Analysis of purified protein complexes shows that the interaction with YidC is maintained for both eukaryotic enzymes, indicating that a ChlG-YidC/Alb3 complex may be evolutionarily conserved in algae and plants.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2018

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    FEBS Letters

  • ISSN

    1873-3468

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    592

  • Číslo periodika v rámci svazku

    18

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    12

  • Strana od-do

    3062-3073

  • Kód UT WoS článku

    000445330800005

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85053276252