A calcium-accumulating region, CAR, in the channel Orai1 enhances Ca2+ permeation and SOCE-induced gene transcription

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12310%2F15%3A43890218" target="_blank" >RIV/60076658:12310/15:43890218 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388971:_____/15:00463207

Výsledek na webu

<a href="http://stke.sciencemag.org/content/8/408/ra131" target="_blank" >http://stke.sciencemag.org/content/8/408/ra131</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1126/scisignal.aab1901" target="_blank" >10.1126/scisignal.aab1901</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

A calcium-accumulating region, CAR, in the channel Orai1 enhances Ca2+ permeation and SOCE-induced gene transcription

Popis výsledku v původním jazyce

The Ca2+ release-activated Ca2+ channel mediates Ca2+ influx in a plethora of cell types, thereby controlling diverse cellular functions. The channel complex is composed of stromal interaction molecule 1 (STIM1), an endoplasmic reticulum Ca2+-sensing protein, and Orai1, a plasma membrane Ca2+ channel. Channels composed of STIM1 and Orai1 mediate Ca2+ influx even at low extracellular Ca2+ concentrations. We investigated whether the activity of Orai1 adapted to different environmental Ca2+ concentrations.We used homology modeling and molecular dynamics simulations to predict the presence of an extracellular Ca2+-accumulating region (CAR) at the pore entrance of Orai1. Furthermore, simulations of Orai1 proteins with mutations in CAR, along with live-cellexperiments, or simulations and electrophysiological recordings of the channel with transient, electrostatic loop3 interacting with loop1 (the site of CAR) determined that CAR enhanced Ca2+ permeation most efficiently at low external Ca2

Název v anglickém jazyce

A calcium-accumulating region, CAR, in the channel Orai1 enhances Ca2+ permeation and SOCE-induced gene transcription

Popis výsledku anglicky

The Ca2+ release-activated Ca2+ channel mediates Ca2+ influx in a plethora of cell types, thereby controlling diverse cellular functions. The channel complex is composed of stromal interaction molecule 1 (STIM1), an endoplasmic reticulum Ca2+-sensing protein, and Orai1, a plasma membrane Ca2+ channel. Channels composed of STIM1 and Orai1 mediate Ca2+ influx even at low extracellular Ca2+ concentrations. We investigated whether the activity of Orai1 adapted to different environmental Ca2+ concentrations.We used homology modeling and molecular dynamics simulations to predict the presence of an extracellular Ca2+-accumulating region (CAR) at the pore entrance of Orai1. Furthermore, simulations of Orai1 proteins with mutations in CAR, along with live-cellexperiments, or simulations and electrophysiological recordings of the channel with transient, electrostatic loop3 interacting with loop1 (the site of CAR) determined that CAR enhanced Ca2+ permeation most efficiently at low external Ca2

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA13-21053S" target="_blank" >GA13-21053S: Studium symetrického alosterického mechanismu hexamerického argininového represoru z E.coli pomoci počitačových simulací</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Science Signaling

ISSN

1945-0877

e-ISSN

—

Svazek periodika

8

Číslo periodika v rámci svazku

408

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000367102600004

EID výsledku v databázi Scopus

—