The tetrameric structure of the novel haloalkane dehalogenase DpaA from Paraglaciecola agarilytica NO2
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12310%2F21%3A43903272" target="_blank" >RIV/60076658:12310/21:43903272 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/00216224:14310/21:00119187 RIV/00159816:_____/21:00075110 RIV/68407700:21340/21:00351032
Výsledek na webu
<a href="https://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S2059798321000486" target="_blank" >https://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S2059798321000486</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S2059798321000486" target="_blank" >10.1107/S2059798321000486</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The tetrameric structure of the novel haloalkane dehalogenase DpaA from Paraglaciecola agarilytica NO2
Popis výsledku v původním jazyce
Haloalkane dehalogenases (EC 3.8.1.5) are microbial enzymes that catalyse the hydrolytic conversion of halogenated compounds, resulting in a halide ion, a proton and an alcohol. These enzymes are used in industrial biocatalysis, bioremediation and biosensing of environmental pollutants or for molecular tagging in cell biology. The novel haloalkane dehalogenase DpaA described here was isolated from the psychrophilic and halophilic bacterium Paraglaciecola agarilytica NO2, which was found in marine sediment collected from the East Sea near Korea. Gel-filtration experiments and size-exclusion chromatography provided information about the dimeric composition of the enzyme in solution. The DpaA enzyme was crystallized using the sitting-drop vapour-diffusion method, yielding rod-like crystals that diffracted X-rays to 2.0 angstrom resolution. Diffraction data analysis revealed a case of merohedral twinning, and subsequent structure modelling and refinement resulted in a tetrameric model of DpaA, highlighting an uncommon multimeric nature for a protein belonging to haloalkane dehalogenase subfamily I.
Název v anglickém jazyce
The tetrameric structure of the novel haloalkane dehalogenase DpaA from Paraglaciecola agarilytica NO2
Popis výsledku anglicky
Haloalkane dehalogenases (EC 3.8.1.5) are microbial enzymes that catalyse the hydrolytic conversion of halogenated compounds, resulting in a halide ion, a proton and an alcohol. These enzymes are used in industrial biocatalysis, bioremediation and biosensing of environmental pollutants or for molecular tagging in cell biology. The novel haloalkane dehalogenase DpaA described here was isolated from the psychrophilic and halophilic bacterium Paraglaciecola agarilytica NO2, which was found in marine sediment collected from the East Sea near Korea. Gel-filtration experiments and size-exclusion chromatography provided information about the dimeric composition of the enzyme in solution. The DpaA enzyme was crystallized using the sitting-drop vapour-diffusion method, yielding rod-like crystals that diffracted X-rays to 2.0 angstrom resolution. Diffraction data analysis revealed a case of merohedral twinning, and subsequent structure modelling and refinement resulted in a tetrameric model of DpaA, highlighting an uncommon multimeric nature for a protein belonging to haloalkane dehalogenase subfamily I.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2021
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta crystallographica. Section D - Structural Biology
ISSN
2059-7983
e-ISSN
—
Svazek periodika
77
Číslo periodika v rámci svazku
MAR 1 2021
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
347-356
Kód UT WoS článku
000625172500009
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85102070813