Nové techniky pro krystalizaci membránových proteinů testovány na core komplexu fotosystému II z Pisum sativum

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12640%2F06%3A00007023" target="_blank" >RIV/60076658:12640/06:00007023 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

New techniques for membrane protein crystallization tested on photosystem II core complex of Pisum sativum

Popis výsledku v původním jazyce

The crystallization of a given protein is a hard task being even more complicated when the protein shows a hydrophobic behavior. In the case of photosynthetic proteins, the difficulty of the experiments increased due to the high light sensitivity. Aqueous solutions of photosystem II core complex (OEC PSII) of Pisum sativum were screened for crystallization conditions using standard crystallization methods. Crystal improvement was achieved by counter-diffusion technique in single capillaries of 0.2 mm inner diameter with a three-layer configuration. The use of this advanced crystallization technique-for the first time applied to the crystallization of membrane proteins-improves the reproducibility of the experiments allowing the initial crystal characterization, and facilitates the manipulation under light protection.

Název v anglickém jazyce

New techniques for membrane protein crystallization tested on photosystem II core complex of Pisum sativum

Popis výsledku anglicky

The crystallization of a given protein is a hard task being even more complicated when the protein shows a hydrophobic behavior. In the case of photosynthetic proteins, the difficulty of the experiments increased due to the high light sensitivity. Aqueous solutions of photosystem II core complex (OEC PSII) of Pisum sativum were screened for crystallization conditions using standard crystallization methods. Crystal improvement was achieved by counter-diffusion technique in single capillaries of 0.2 mm inner diameter with a three-layer configuration. The use of this advanced crystallization technique-for the first time applied to the crystallization of membrane proteins-improves the reproducibility of the experiments allowing the initial crystal characterization, and facilitates the manipulation under light protection.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2006

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Photosynthesis Research

ISSN

0166-8595

e-ISSN

—

Svazek periodika

90

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

255-259

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—