Krystalografická studie flavoproteinu WrbA z E.coli, nové NAD(P)H-dependentní chinon-oxidoreduktasy

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12640%2F08%3A00009373" target="_blank" >RIV/60076658:12640/08:00009373 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Crystallographic study of Escherichia coli favoprotein WrbA, a new NAD(P)H-dependent guinine oxidoreductase

Popis výsledku v původním jazyce

The flavoprotein WrbA from Escherichia coli represents a new family of multimeric flavodoxin-like proteins implicated in cell protection against oxidative stress. The recently revealed NAD(P)H-dependent quinone oxidoreductase activity stimulated determination of crystal structures of E. coli WrbA and the folowing search for structural features characterizing the new family of redox-active proteins. Two different crystal forms were obtained for E. coli WrbA in complex with its flavin cofactor (FMN) and the crystal structures were determined to resolutions of 2.6 and 2.0?. In order to investigate influence of FMN binding on the protein structure, WrbA apoprotein (without FMN bound)was crystallized and the diffraction data were recorded to a resolution of1.85

Název v anglickém jazyce

Crystallographic study of Escherichia coli favoprotein WrbA, a new NAD(P)H-dependent guinine oxidoreductase

Popis výsledku anglicky

The flavoprotein WrbA from Escherichia coli represents a new family of multimeric flavodoxin-like proteins implicated in cell protection against oxidative stress. The recently revealed NAD(P)H-dependent quinone oxidoreductase activity stimulated determination of crystal structures of E. coli WrbA and the folowing search for structural features characterizing the new family of redox-active proteins. Two different crystal forms were obtained for E. coli WrbA in complex with its flavin cofactor (FMN) and the crystal structures were determined to resolutions of 2.6 and 2.0?. In order to investigate influence of FMN binding on the protein structure, WrbA apoprotein (without FMN bound)was crystallized and the diffraction data were recorded to a resolution of1.85

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Materials Structure

ISSN

1211-5894

e-ISSN

—

Svazek periodika

15

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—