1.2 °A resolution crystal structure of Escherichia coli WrbA holoprotein
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F13%3A00399208" target="_blank" >RIV/61388971:_____/13:00399208 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/67179843:_____/13:00399208 RIV/68378050:_____/13:00399208
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S0907444913017162" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1107/S0907444913017162</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1107/S0907444913017162" target="_blank" >10.1107/S0907444913017162</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
1.2 °A resolution crystal structure of Escherichia coli WrbA holoprotein
Popis výsledku v původním jazyce
The Escherichia coli protein WrbA, an FMN-dependent NAD(P)H:quinone oxidoreductase, was crystallized under new conditions in the presence of FAD or the native cofactor FMN. Slow-growing deep yellow crystals formed with FAD display the tetragonal bipyramidal shape typical for WrbA and diffract to 1.2?? resolution, the highest yet reported. Faster-growing deep yellow crystals formed with FMN display an atypical shape, but diffract to only 1.6?? resolution and are not analysed further here. The 1.2?? resolution structure detailed here revealed only FMN in the active site and no electron density that can accommodate the missing parts of FAD. The very high resolution supports the modelling of the FMN isoalloxazine with a small but distinct propeller twist,apparently the first experimental observation of this predicted conformation, which appears to be enforced by the protein through a network of hydrogen bonds. Comparison of the electron density of the twisted isoalloxazine ring with the r
Název v anglickém jazyce
1.2 °A resolution crystal structure of Escherichia coli WrbA holoprotein
Popis výsledku anglicky
The Escherichia coli protein WrbA, an FMN-dependent NAD(P)H:quinone oxidoreductase, was crystallized under new conditions in the presence of FAD or the native cofactor FMN. Slow-growing deep yellow crystals formed with FAD display the tetragonal bipyramidal shape typical for WrbA and diffract to 1.2?? resolution, the highest yet reported. Faster-growing deep yellow crystals formed with FMN display an atypical shape, but diffract to only 1.6?? resolution and are not analysed further here. The 1.2?? resolution structure detailed here revealed only FMN in the active site and no electron density that can accommodate the missing parts of FAD. The very high resolution supports the modelling of the FMN isoalloxazine with a small but distinct propeller twist,apparently the first experimental observation of this predicted conformation, which appears to be enforced by the protein through a network of hydrogen bonds. Comparison of the electron density of the twisted isoalloxazine ring with the r
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GAP207%2F10%2F1934" target="_blank" >GAP207/10/1934: Strukturní pohled na funkci proteinu WrbA – zakládající člen rodiny proteinů zahrnutých v buněčné obraně proti oxidativnímu stresu.</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography
ISSN
0907-4449
e-ISSN
—
Svazek periodika
69
Číslo periodika v rámci svazku
9
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
1748-1757
Kód UT WoS článku
000324818000012
EID výsledku v databázi Scopus
—