WrbA jako pojítko mezi bakteriálními flavodoxiny a eukaryotními NAD(P)H:chinon oxidoreduktázami
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67179843%3A_____%2F07%3A00098102" target="_blank" >RIV/67179843:_____/07:00098102 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60076658:12640/07:00008308
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
WrbA bridges bacterial flavodoxins and eukaryotic NAD(P)H: quinone oxidoreductases
Popis výsledku v původním jazyce
The crystal structure of the flavodoxin-like protein WrbA with oxidized FMN bound reveals a close relationship to mammalian NAD(P) H:quinone oxidoreductase, Nqo1. Structural comparison of WrbA, flavodoxin, and Nqo1 indicates how the twisted open-sheet fold of flavodoxins is elaborated to form multimers that extend catalytic function from one-electron transfer between protein partners using FMN to two-electron reduction of xenobiotics using FAD. The structure suggests a novel physiological role for WrbAand Nqo1.
Název v anglickém jazyce
WrbA bridges bacterial flavodoxins and eukaryotic NAD(P)H: quinone oxidoreductases
Popis výsledku anglicky
The crystal structure of the flavodoxin-like protein WrbA with oxidized FMN bound reveals a close relationship to mammalian NAD(P) H:quinone oxidoreductase, Nqo1. Structural comparison of WrbA, flavodoxin, and Nqo1 indicates how the twisted open-sheet fold of flavodoxins is elaborated to form multimers that extend catalytic function from one-electron transfer between protein partners using FMN to two-electron reduction of xenobiotics using FAD. The structure suggests a novel physiological role for WrbAand Nqo1.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2007
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Protein Science
ISSN
0961-8368
e-ISSN
—
Svazek periodika
10
Číslo periodika v rámci svazku
16
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
2301-2305
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—