Structural changes of tetrameric flavoprotein WrbA upon flavin binding

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12640%2F09%3A00010079" target="_blank" >RIV/60076658:12640/09:00010079 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Structural changes of tetrameric flavoprotein WrbA upon flavin binding

Popis výsledku v původním jazyce

Protein WrbA from Escherichia coli studied in this work represents a widely distributed family of tetrameric flavoenzymes [1, 2]. Using flavin mononucleotide (FMN) like monomeric flavodoxins that transfer single electrons to protein partners but formingmultimers and carrying out two-electron reduction of quinones [3, 4] like the FAD-de - pend ent quinone oxidoreductases, WrbA was suggested to be a structural and functional linker between bacterial flavodoxins and eukaryotic NAD(P)H:quinone oxidoreductases [5]. Interesting changes in protein dynamics and multimerization state accompanying FMN binding were identified by biophysical spectral methods [6]. This was motivation for the comparative analysis of the FMN-bound WrbA structure (holoWrbA) and the FMN-free WrbA structure (apoWrbA), results of which are presented here.

Název v anglickém jazyce

Structural changes of tetrameric flavoprotein WrbA upon flavin binding

Popis výsledku anglicky

Protein WrbA from Escherichia coli studied in this work represents a widely distributed family of tetrameric flavoenzymes [1, 2]. Using flavin mononucleotide (FMN) like monomeric flavodoxins that transfer single electrons to protein partners but formingmultimers and carrying out two-electron reduction of quinones [3, 4] like the FAD-de - pend ent quinone oxidoreductases, WrbA was suggested to be a structural and functional linker between bacterial flavodoxins and eukaryotic NAD(P)H:quinone oxidoreductases [5]. Interesting changes in protein dynamics and multimerization state accompanying FMN binding were identified by biophysical spectral methods [6]. This was motivation for the comparative analysis of the FMN-bound WrbA structure (holoWrbA) and the FMN-free WrbA structure (apoWrbA), results of which are presented here.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2009

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Materials Structure

ISSN

1211-5894

e-ISSN

—

Svazek periodika

16

Číslo periodika v rámci svazku

2a

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—