Protein WrbA tvoří most mezi bakterialními Flavodoxiny a eukariotními NAD(P)H zavislými chinon oxidoreduktasami

Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67179843%3A_____%2F07%3A00097983" target="_blank" >RIV/67179843:_____/07:00097983 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68378050:_____/07:00097983
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—

Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
WrbA bridges bacterial flavonoids and eukaryotic NAD(P)H:quinone oxidoreductases
Popis výsledku v původním jazyce
The crystal structure of the flavodoxin-like protein WrbA with oxidized FMN bound reveals a close relationship to mammalian NAD(P)H:quinone oxidoreductase, Nqo1. Structural comparison of WrbA, flavodoxin, and Nqo1 indicates how the twisted open-sheet fold of flavodoxins is elaborated to form multimers that extend catalytic function from one-electron transfer between protein partners using FMN to two-electron reduction of xenobiotics using FAD. The structure suggests a novel physiological role for WrbA and Nqo1.
Název v anglickém jazyce
WrbA bridges bacterial flavonoids and eukaryotic NAD(P)H:quinone oxidoreductases
Popis výsledku anglicky
The crystal structure of the flavodoxin-like protein WrbA with oxidized FMN bound reveals a close relationship to mammalian NAD(P)H:quinone oxidoreductase, Nqo1. Structural comparison of WrbA, flavodoxin, and Nqo1 indicates how the twisted open-sheet fold of flavodoxins is elaborated to form multimers that extend catalytic function from one-electron transfer between protein partners using FMN to two-electron reduction of xenobiotics using FAD. The structure suggests a novel physiological role for WrbA and Nqo1.

Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—

Rok uplatnění
2007
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Podobné výsledky(10)