Krystalová struktura guide-RNA-vážícího komplexu MRP1/MRP2 Trypanosoma brucei odhaluje mechanismus rozpoznávání příslušejících RNA

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077344%3A_____%2F06%3A00048625" target="_blank" >RIV/60077344:_____/06:00048625 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60076658:12310/06:00008789

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Crystal structures of Trypanosoma brucei MRP1/MRP2 guide-RNA binding complex reveal RNA matchmaking mechanism

Popis výsledku v původním jazyce

The mitochondrial RNA binding proteins MRP1 and MRP2 form a heteromeric complex that functions in kinetoplastid RNA editing. In this process, MRP1/MRP2 serves as a matchmaker by binding to guide RNAs and facilitating their hybridization with cognate preedited mRNAs. To understand the mechanism by which this complex performs RNA matchmaking, we determined structures of Trypanosoma brucei apoMRP1/MRP2 and an MRP1/MRP2-gRNA complex. The structures show that MRP1/MRP2 is a heterotetramer and each MRP subunit exhibits the same "Whirly" transcription-factor fold. The gRNA molecule binds to the highly basic beta sheet surface of the MRP complex via nonspecific, electrostatic contacts. Strikingly, while the gRNA stem/loop II base is anchored to the basic surface, stem/loop I (the anchor sequence) is unfolded and its bases exposed to solvent. Thus, MRP1/MRP2 acts as an RNA matchmaker by stabilizing the RNA molecule in an unfolded conformation suitable for RNA-RNA hybridization.

Název v anglickém jazyce

Crystal structures of Trypanosoma brucei MRP1/MRP2 guide-RNA binding complex reveal RNA matchmaking mechanism

Popis výsledku anglicky

The mitochondrial RNA binding proteins MRP1 and MRP2 form a heteromeric complex that functions in kinetoplastid RNA editing. In this process, MRP1/MRP2 serves as a matchmaker by binding to guide RNAs and facilitating their hybridization with cognate preedited mRNAs. To understand the mechanism by which this complex performs RNA matchmaking, we determined structures of Trypanosoma brucei apoMRP1/MRP2 and an MRP1/MRP2-gRNA complex. The structures show that MRP1/MRP2 is a heterotetramer and each MRP subunit exhibits the same "Whirly" transcription-factor fold. The gRNA molecule binds to the highly basic beta sheet surface of the MRP complex via nonspecific, electrostatic contacts. Strikingly, while the gRNA stem/loop II base is anchored to the basic surface, stem/loop I (the anchor sequence) is unfolded and its bases exposed to solvent. Thus, MRP1/MRP2 acts as an RNA matchmaker by stabilizing the RNA molecule in an unfolded conformation suitable for RNA-RNA hybridization.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GP204%2F04%2FP191" target="_blank" >GP204/04/P191: Studium vztahu mezi strukturou proteinu gBP21 a gRNA a jejich funkcí při editování RNA u Trypanosoma brucei</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2006

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Cell

ISSN

0092-8674

e-ISSN

—

Svazek periodika

126

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

701-711

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—