Strukturální proteinová analýza polyvalentního Stafylokokového bakteriofága 812
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60162694%3AG44__%2F06%3A00001477" target="_blank" >RIV/60162694:G44__/06:00001477 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/00216224:14310/07:00020066 RIV/60162694:G44__/07:00001855
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structural protein analysis of the polyvalent staphylococcal bacteriophage 812
Popis výsledku v původním jazyce
Phage 812 is a polyvalent phage with very broad host range in the genus Staphylococcus, which makes it a suitable candidate for phage therapy of staphylococcal infections. This proteomic study, combining the results of both one- and two-dimensional electrophoreses (1-DE, 2-DE) followed by peptide mass fingerprinting (PMF), led to the identification of 24 virion proteins. Twenty new proteins, not yet identified by proteome analysis of closely related staphylococcal phages K and G1, were identified usingthis approach. Fifteen proteins were assigned unambiguously to the head-tail genome module; the remaining nine proteins are encoded by genes of the left or right arms of the phage genome. As expected, the most abundant proteins in the electrophoretic patterns are the major capsid protein, the major tail sheath protein, and proteins identical to ORF 50 and ORF 95 of phage K, although their function is only putative. Identification of these twenty new proteins contributes substantially to
Název v anglickém jazyce
Structural protein analysis of the polyvalent staphylococcal bacteriophage 812
Popis výsledku anglicky
Phage 812 is a polyvalent phage with very broad host range in the genus Staphylococcus, which makes it a suitable candidate for phage therapy of staphylococcal infections. This proteomic study, combining the results of both one- and two-dimensional electrophoreses (1-DE, 2-DE) followed by peptide mass fingerprinting (PMF), led to the identification of 24 virion proteins. Twenty new proteins, not yet identified by proteome analysis of closely related staphylococcal phages K and G1, were identified usingthis approach. Fifteen proteins were assigned unambiguously to the head-tail genome module; the remaining nine proteins are encoded by genes of the left or right arms of the phage genome. As expected, the most abundant proteins in the electrophoretic patterns are the major capsid protein, the major tail sheath protein, and proteins identical to ORF 50 and ORF 95 of phage K, although their function is only putative. Identification of these twenty new proteins contributes substantially to
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2007
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Proteomics
ISSN
1615-9853
e-ISSN
—
Svazek periodika
—
Číslo periodika v rámci svazku
6
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
64-72
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—