Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Comparison of classical and affinity purification techniques of Mason-Pfizer monkey virus capsid protein; the alteration of the product by an affinity tag.

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F01%3A00004739" target="_blank" >RIV/60461373:22330/01:00004739 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388963:_____/01:57010133 RIV/60461373:22330/01:00006141

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    čeština

  • Název v původním jazyce

    Comparison of classical and affinity purification techniques of Mason-Pfizer monkey virus capsid protein; the alteration of the product by an affinity tag.

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Retroviral capsid protein was expressed in Escherichia coli i) as a wild type protein, ii) with histidine tag (CA6His), and iii) as a protein containing a C-terminal fusion to a viral protease cleavage site followed by a six-histidine tag (CA6aa6His). Wehave found that these C-terminal fusions dramatically influenced properties and morphology of structures formed by CA protein in E. coli. We showed that widely used histidine anchor may significantly alter properties of the protein of interest.

  • Název v anglickém jazyce

    Comparison of classical and affinity purification techniques of Mason-Pfizer monkey virus capsid protein; the alteration of the product by an affinity tag.

  • Popis výsledku anglicky

    Retroviral capsid protein was expressed in Escherichia coli i) as a wild type protein, ii) with histidine tag (CA6His), and iii) as a protein containing a C-terminal fusion to a viral protease cleavage site followed by a six-histidine tag (CA6aa6His). Wehave found that these C-terminal fusions dramatically influenced properties and morphology of structures formed by CA protein in E. coli. We showed that widely used histidine anchor may significantly alter properties of the protein of interest.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2001

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Protein Expression and Purification

  • ISSN

    1046-5928

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    23

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

    75-83

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus