Jednokroková afinitní purifikace rekombinantních proteinů založená na samoštěpícím modulu proteinu FrpC bakterie Neisseria meningitidis

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00313119" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00313119 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Single-step affinity purification of recombinant proteins using a self-excising module from Neisseria meningitidis FrpC

Popis výsledku v původním jazyce

We developed a self-excising tag allowing single-step affinity chromatography purification of untagged recombinant proteins. It consists of a 250 residue-long self-processing module of Neisseria meningitidis FrpC protein with a C-terminal affinity tag. N-terminus of the module is fused to the C-terminus of a target protein of interest. Upon binding of the fusion protein to an affinity matrix from cell lysate and washing out of contaminating proteins, site-specific cleavage of the Asp-Pro bond linking the target protein to the self-excising tag is induced by calcium ions. This results in release of the target protein with only a single aspartic acid residue added at the C-terminus, while the self-excising affinity tag remains trapped on the affinity matrix

Název v anglickém jazyce

Single-step affinity purification of recombinant proteins using a self-excising module from Neisseria meningitidis FrpC

Popis výsledku anglicky

We developed a self-excising tag allowing single-step affinity chromatography purification of untagged recombinant proteins. It consists of a 250 residue-long self-processing module of Neisseria meningitidis FrpC protein with a C-terminal affinity tag. N-terminus of the module is fused to the C-terminus of a target protein of interest. Upon binding of the fusion protein to an affinity matrix from cell lysate and washing out of contaminating proteins, site-specific cleavage of the Asp-Pro bond linking the target protein to the self-excising tag is induced by calcium ions. This results in release of the target protein with only a single aspartic acid residue added at the C-terminus, while the self-excising affinity tag remains trapped on the affinity matrix

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Protein Science

ISSN

0961-8368

e-ISSN

—

Svazek periodika

17

Číslo periodika v rámci svazku

10

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000259401900021

EID výsledku v databázi Scopus

—