Změna orientace helikální domény matrixového proteinu MPMV způsobená mutací jedné aminokyseliny

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F04%3A00012726" target="_blank" >RIV/60461373:22330/04:00012726 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

A reorientation of helical domains of the matrix protein from Mason-Pfizer monkey virus caused by a single point mutation

Popis výsledku v původním jazyce

Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) belongs to the family of betaretroviruses (formerly D-type retroviruses) which differ from lentiviruses (formerly C-type viruses) (e. g. HIV-1) in mechanism of immature capsid assembly. Matrix protein (MA), a virus structural protein, plays an essential role in different stages of retrovirus maturation. A single point mutation (R55F) in the sequence of the wt MA, however, changes morphogenesis of the virus and capsids are assembled at the plasma membrane instead of in the cytoplasm, similarly to the C-type retroviruses.We have focused on the study of three-dimensional structure and dynamics of both proteins (wt MA and R55F mutant) by NMR spectroscopy to reveal possible structural changes caused by the mutation (R55F).Although a structure of the wt MA has already been published as C-alpha trace, we decided to perform a new study of this protein to obtain a complete 3D structure. Doubly labelled (13C, 15N) proteins were prepared using recombinant techni

Název v anglickém jazyce

A reorientation of helical domains of the matrix protein from Mason-Pfizer monkey virus caused by a single point mutation

Popis výsledku anglicky

Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) belongs to the family of betaretroviruses (formerly D-type retroviruses) which differ from lentiviruses (formerly C-type viruses) (e. g. HIV-1) in mechanism of immature capsid assembly. Matrix protein (MA), a virus structural protein, plays an essential role in different stages of retrovirus maturation. A single point mutation (R55F) in the sequence of the wt MA, however, changes morphogenesis of the virus and capsids are assembled at the plasma membrane instead of in the cytoplasm, similarly to the C-type retroviruses.We have focused on the study of three-dimensional structure and dynamics of both proteins (wt MA and R55F mutant) by NMR spectroscopy to reveal possible structural changes caused by the mutation (R55F).Although a structure of the wt MA has already been published as C-alpha trace, we decided to perform a new study of this protein to obtain a complete 3D structure. Doubly labelled (13C, 15N) proteins were prepared using recombinant techni

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

The retrovirus assembly meeting

ISBN

80-86313-13-1

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

49

Název nakladatele

JPM Tisk s. r. o.

Místo vydání

Praha

Místo konání akce

Praha

Datum konání akce

2. 10. 2004

Typ akce podle státní příslušnosti

WRD - Celosvětová akce

Kód UT WoS článku

—