řízení morfogenetického přepínače D-retroviru pomocí přístupnosti signálni sekvence Tctexu z Dyneinu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11320%2F08%3A00100819" target="_blank" >RIV/00216208:11320/08:00100819 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388963:_____/08:00313426 RIV/60461373:22330/08:00019966

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

D-retrovirus morphogenetic switch driven by the targeting signal accessibility to Tctex-1 of dynein

Popis výsledku v původním jazyce

Despite extensive data demonstrating that immature retroviral particle assembly can take place either at the plasma membrane or at a distinct location within the cytoplasm, targeting of viral precursor proteins to either assembly site still remains poorly understood. Biochemical data presented here suggest that Tctex-1, a light chain of the molecular motor dynein, is involved in the intracellular targeting of Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) polyproteins to the cytoplasmic assembly site. Comparison ofthe three-dimensional structures of M-PMV wild-type matrix protein (wt MA) with a single amino acid mutant (R55F), which redirects assembly from a cytoplasmic site to the plasma membrane, revealed different mutual orientations of their C- and N-terminaldomains. This conformational change buries a putative intracellular targeting motif located between both domains in the hydrophobic pocket of the MA molecule.

Název v anglickém jazyce

D-retrovirus morphogenetic switch driven by the targeting signal accessibility to Tctex-1 of dynein

Popis výsledku anglicky

Despite extensive data demonstrating that immature retroviral particle assembly can take place either at the plasma membrane or at a distinct location within the cytoplasm, targeting of viral precursor proteins to either assembly site still remains poorly understood. Biochemical data presented here suggest that Tctex-1, a light chain of the molecular motor dynein, is involved in the intracellular targeting of Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) polyproteins to the cytoplasmic assembly site. Comparison ofthe three-dimensional structures of M-PMV wild-type matrix protein (wt MA) with a single amino acid mutant (R55F), which redirects assembly from a cytoplasmic site to the plasma membrane, revealed different mutual orientations of their C- and N-terminaldomains. This conformational change buries a putative intracellular targeting motif located between both domains in the hydrophobic pocket of the MA molecule.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America

ISSN

0027-8424

e-ISSN

—

Svazek periodika

105

Číslo periodika v rámci svazku

30

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000258211600053

EID výsledku v databázi Scopus

—