Resonance assignments of the myristoylated Y28F/Y67F mutant of the Mason-Pfizer monkey virus matrix protein

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F15%3A00449387" target="_blank" >RIV/61388963:_____/15:00449387 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60461373:22330/15:43899471 RIV/60461373:22810/15:43899471

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s12104-014-9580-0" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/s12104-014-9580-0</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s12104-014-9580-0" target="_blank" >10.1007/s12104-014-9580-0</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Resonance assignments of the myristoylated Y28F/Y67F mutant of the Mason-Pfizer monkey virus matrix protein

Popis výsledku v původním jazyce

The matrix protein (MA) of the Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) plays a key role in the transport and budding of immature retroviral particles from the host cell. Natural N-terminal myristoylation of MA is essential for the targeting of the particles tothe plasma membrane and participates in the interaction of MA with membranes phospholipids. The mutation Y28F/Y67F in MA reduces budding and thus causes the accumulation of viral particles under the cytoplasmic membrane. To investigate the impact of Y28F/Y67F mutation on the structure of MA, we prepared this protein in amount and quality suitable for NMR spectroscopy. We report backbone, side-chain and myristoyl residue assignments of the Y28F/Y67F mutant of the M-PMV matrix protein, which will be usedto study the interaction with membrane phospholipids and to determine the structure of the mutant matrix protein.

Název v anglickém jazyce

Resonance assignments of the myristoylated Y28F/Y67F mutant of the Mason-Pfizer monkey virus matrix protein

Popis výsledku anglicky

The matrix protein (MA) of the Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) plays a key role in the transport and budding of immature retroviral particles from the host cell. Natural N-terminal myristoylation of MA is essential for the targeting of the particles tothe plasma membrane and participates in the interaction of MA with membranes phospholipids. The mutation Y28F/Y67F in MA reduces budding and thus causes the accumulation of viral particles under the cytoplasmic membrane. To investigate the impact of Y28F/Y67F mutation on the structure of MA, we prepared this protein in amount and quality suitable for NMR spectroscopy. We report backbone, side-chain and myristoyl residue assignments of the Y28F/Y67F mutant of the M-PMV matrix protein, which will be usedto study the interaction with membrane phospholipids and to determine the structure of the mutant matrix protein.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GAP302%2F12%2F1895" target="_blank" >GAP302/12/1895: Role retrovirového matrixového proteinu při transportu virové částice a její interakci s cytoplasmatickou membránou.</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biomolecular NMR Assignments

ISSN

1874-2718

e-ISSN

—

Svazek periodika

9

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

229-233

Kód UT WoS článku

000361440100002

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-84941933543