G-patch, RNA vazebná doména v retrovirové protease je důležitá pro infektivitu a morfogenesi D typu Mason-Pfizerova opičího viru

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F05%3A00016188" target="_blank" >RIV/60461373:22330/05:00016188 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388963:_____/05:00028127

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

The RNA Binding G-patch Domain in Retroviral Protease Is important for infectivity and D-type Morphogenesis of Mason-Pfizer Monkey Virus

Popis výsledku v původním jazyce

Retroviral proteases (PRs) cleave the viral polyprotein precursorsinto functional mature proteins late during particle release and areessential for viral replication. Unlike most retroviruses, -retroviruses,including Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV), assembleimmature capsids within the cytoplasm of the cell. The activation of -retroviral proteases must be highly regulated, because processingof the Gag-related polyprotein precursors occurs only after transportof immature capsids to the plasma membrane and budding.Several -retroviral proteases have unique C-terminal extensionsequences, containing a glycine-rich motif (G-patch), which specificallybinds in vitro to single-stranded nucleic acids. In M-PMV PRthe G-patch is removed in vitro as well as in vivo by autoproteolyticprocessing to yield truncated active forms of PR. To investigate therole of the G-patch domain on the virus life cycle, we introducedmutations within the C-terminal domain of protease.Wefound thatthe G-patch domain of

Název v anglickém jazyce

The RNA Binding G-patch Domain in Retroviral Protease Is important for infectivity and D-type Morphogenesis of Mason-Pfizer Monkey Virus

Popis výsledku anglicky

Retroviral proteases (PRs) cleave the viral polyprotein precursorsinto functional mature proteins late during particle release and areessential for viral replication. Unlike most retroviruses, -retroviruses,including Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV), assembleimmature capsids within the cytoplasm of the cell. The activation of -retroviral proteases must be highly regulated, because processingof the Gag-related polyprotein precursors occurs only after transportof immature capsids to the plasma membrane and budding.Several -retroviral proteases have unique C-terminal extensionsequences, containing a glycine-rich motif (G-patch), which specificallybinds in vitro to single-stranded nucleic acids. In M-PMV PRthe G-patch is removed in vitro as well as in vivo by autoproteolyticprocessing to yield truncated active forms of PR. To investigate therole of the G-patch domain on the virus life cycle, we introducedmutations within the C-terminal domain of protease.Wefound thatthe G-patch domain of

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biological chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

280

Číslo periodika v rámci svazku

51

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

42106-42112

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—