Biotransformace nitrilů Rhodococcus equi A4 imobilizovaných v LentiKats(R).

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F06%3A00017788" target="_blank" >RIV/60461373:22330/06:00017788 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Biotransformation of nitriles by Rhodococcus equi A4 immobilized in LentiKats(R).

Popis výsledku v původním jazyce

Whole cells of Rhodococcus equi A4, a producer of nitrile hydratase and amidase activities, were immobilized in lens-shaped hydrogel particles, LentiKats(R). The immobilized biocatalyst was applied to the biotransformation of benzonitrile, 3-cyanopyridine, (R,S)-3-hydroxy-2-methylene-butanenitrile and (R,S)-3-hydroxy-2-methylene-3-phenyl-propanenitrile. The stability of the nitrile hydratase during the repeated use of the biocatalyst was dependent on the type of the substrate. The enzyme was the most stable during the transformation of (R,S)-3-hydroxy-2-methylene-butanenitrile. No significant loss of the amidase activity was observed within the biocatalyst operation

Název v anglickém jazyce

Biotransformation of nitriles by Rhodococcus equi A4 immobilized in LentiKats(R).

Popis výsledku anglicky

Whole cells of Rhodococcus equi A4, a producer of nitrile hydratase and amidase activities, were immobilized in lens-shaped hydrogel particles, LentiKats(R). The immobilized biocatalyst was applied to the biotransformation of benzonitrile, 3-cyanopyridine, (R,S)-3-hydroxy-2-methylene-butanenitrile and (R,S)-3-hydroxy-2-methylene-3-phenyl-propanenitrile. The stability of the nitrile hydratase during the repeated use of the biocatalyst was dependent on the type of the substrate. The enzyme was the most stable during the transformation of (R,S)-3-hydroxy-2-methylene-butanenitrile. No significant loss of the amidase activity was observed within the biocatalyst operation

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EI - Biotechnologie a bionika

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2006

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Molecular Catalysis B

ISSN

1381-1177

e-ISSN

—

Svazek periodika

—

Číslo periodika v rámci svazku

39

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

59-61

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—