Biotransformace nitrilů pomocí baktérie Rhodococcus equi A4 imobilizované v LentiKats

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F06%3A00039333" target="_blank" >RIV/61388971:_____/06:00039333 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Biotransformation of nitriles by Rhodococcus equi A4 immobilized in LentiKats

Popis výsledku v původním jazyce

Whole cells of Rhodococcus equi A4, a producer of nitrile hydratase and amidase activities, were immobilized in lens-shaped hydrogel particles. LentiKats (R). The immobilized biocatalyst was applied to the biotransformation of benzonitrile, 3-cyanopyridine, (R,S)-3-hydroxy-2-methylenebutanenitrile and (R,S)-3-hydroxy-2-methylene-3-phenylpropanenitrile. The stability of the nitrile hydratase during the repeated use of the biocatalyst was dependent on the type of the substrate. The enzyme was most stableduring the transformation of (R,S)-3-hydroxy-2-methylenebutanenitrile. No significant loss of the amidase activity was observed within the course of the biocatalytic reaction

Název v anglickém jazyce

Biotransformation of nitriles by Rhodococcus equi A4 immobilized in LentiKats

Popis výsledku anglicky

Whole cells of Rhodococcus equi A4, a producer of nitrile hydratase and amidase activities, were immobilized in lens-shaped hydrogel particles. LentiKats (R). The immobilized biocatalyst was applied to the biotransformation of benzonitrile, 3-cyanopyridine, (R,S)-3-hydroxy-2-methylenebutanenitrile and (R,S)-3-hydroxy-2-methylene-3-phenylpropanenitrile. The stability of the nitrile hydratase during the repeated use of the biocatalyst was dependent on the type of the substrate. The enzyme was most stableduring the transformation of (R,S)-3-hydroxy-2-methylenebutanenitrile. No significant loss of the amidase activity was observed within the course of the biocatalytic reaction

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2006

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Molecular Catalysis B-Enzymatic

ISSN

1381-1177

e-ISSN

—

Svazek periodika

39

Číslo periodika v rámci svazku

-

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

59-61

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—