Reductive modification of a methionine residue

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F06%3A00022544" target="_blank" >RIV/60461373:22330/06:00022544 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Reductive modification of a methionine residue

Popis výsledku v původním jazyce

The amyloid beta peptide suffers from the highly selective attack of H-radical atoms on the Met35 residue, with the formation of a modified peptide containing an a-aminobutyric acid residue. This chemical reactivity could represent the molecular basis ofa posttranslational modification of the amyloid beta peptide which could infer interesting biological effects. The formation of trans-lipids as a marker of radical damage to methionine-containing peptides was also evaluated. The system of 1-palmitoyl-2-oleoyl phosphatidylcholine vesicles containing amyloid beta peptide modeled the occurrence of radical damage that is transferred from the peptide to the lipid domain. This suggests a link between lipidomics and proteomics, due to the known interaction ofthe amyloid beta protein with cell membranes.

Název v anglickém jazyce

Reductive modification of a methionine residue

Popis výsledku anglicky

The amyloid beta peptide suffers from the highly selective attack of H-radical atoms on the Met35 residue, with the formation of a modified peptide containing an a-aminobutyric acid residue. This chemical reactivity could represent the molecular basis ofa posttranslational modification of the amyloid beta peptide which could infer interesting biological effects. The formation of trans-lipids as a marker of radical damage to methionine-containing peptides was also evaluated. The system of 1-palmitoyl-2-oleoyl phosphatidylcholine vesicles containing amyloid beta peptide modeled the occurrence of radical damage that is transferred from the peptide to the lipid domain. This suggests a link between lipidomics and proteomics, due to the known interaction ofthe amyloid beta protein with cell membranes.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2006

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Angewandte Chemie-International Edition

ISSN

1433-7851

e-ISSN

—

Svazek periodika

—

Číslo periodika v rámci svazku

16

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

4

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000236815700025

EID výsledku v databázi Scopus

—