Molekulární charakterizace mikrobiálních NAD(P) a Zn-dependentních alkohol dehydrogenas

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F07%3A00019141" target="_blank" >RIV/60461373:22330/07:00019141 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Molekulární charakterizace mikrobiálních NAD(P) a Zn-dependentních alkohol dehydrogenas

Popis výsledku v původním jazyce

Alkoholdehydrogenasy (ADHs, EC 1.1.1.1), oxidoreduktasy vyžadujících NAD(P) jako kofaktor, se vyskytují ve všech organismech. Skupina I představuje Zn-dependentní ADH o přibližně 350 aminokyselinových zbytcích. Díky vysokému stupni poznání biochemickýchcharakteristik a významnému pokroku v krystalografických studiích ADH této skupiny, dosažených v posledních 10 letech, je možné předpovídat vztah struktury a funkce u potencionálních ADH, pro které jsou dostupné pouze informace o jejich primární struktuře. Zde diskutujeme význam konzervovaných aminokyselinových zbytků u dobře charakterizovaných mikrobiálních NAD(P) a Zn-dependentních ADH pro katalýzu, vazbu katalytického a strukturního iontu zinku, vazbu kofaktoru a substrátovou specifitu.

Název v anglickém jazyce

Acohol dehydrogenase, primary structure, catalytic mechanism, catalytic Zn2+, structural Zn2+, cofactor binding

Popis výsledku anglicky

Alcohol dehydrogenases (ADHs, EC 1.1.1.1), a subset of oxidoreductases requiring NAD(P) as a cofactor are present in virtually all life forms. Among them, Group I ADHs are zinc-dependent enzymes of approximately 350 amino acid residues. Owing to biochemical characterization and crystallographic studies on ADHs of this group that allows for information on structure-function relationship, lot of information is available on the role of specific amino acid residues within their primary sequence. Over the last decade a significant deal of work have been done also on the molecular characterization of bacterial and yeast Group I ADHs, making possible to estimate, i.a., structure-function relationship in putative ADHs, for which only primary structure is available. In this paper we review the role of conserved amino acid residues of well characterized microbial NAD(P) and Zn-dependent ADHs in catalysis, sequestration of catalytic and structural zinc, cofactor binding and substrate specificity.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/1M0520" target="_blank" >1M0520: Centrum aplikované genomiky</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2007

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Chemické listy

ISSN

0009-2770

e-ISSN

—

Svazek periodika

2007

Číslo periodika v rámci svazku

101

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

372-383

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—