Vliv podmínek prostředí na velikost a zeta-potenciál syrovátkových bílkovin.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F08%3A00021220" target="_blank" >RIV/60461373:22330/08:00021220 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Vliv podmínek prostředí na velikost a zeta-potenciál syrovátkových bílkovin.

Popis výsledku v původním jazyce

Byl hodnocen vliv kyselosti, koncentrace, resp. typu iontů na koloidní vlastnosti syrovátkových bílkovin. Velikost částic a jejich agregace byla stanovena metodou dynamického rozptylu světla ( DLS ), kde je sledována rychlost Brownova pohybu a velikost částic je vyjádřená jako hydrodynamický průměr, který zahrnuje i tloušťku elektronové dvojvrstvy částice. Její vlastnosti, které ovlivňují koloidní stabilitu bílkovin, byly charakterizovány stanovením zeta­potenciálu částic metodou Dopplerovy laserové elektroforézy. Hodnocení bylo provedeno jednak pro čisté bílkoviny (? laktoglobulin, ?-laktalbumin a hovězí sérový albumin) a jednak pro preparáty syrovátkových bílkovin ze sladké syrovátky získané mikrofiltrací čerstvé syrovátky a obnovením sušené syrovátky. Výsledky ukazují, že velikost částic syrovátkových bílkovin se pohybuje od cca 3 nm pro ?­-laktoglobulin, 5 nm pro ?-laktalbumin, resp. 6 nm pro hovězí sérový albumin, ale vlivem solí a snížení pH dochází postupně k tvorbě agregá

Název v anglickém jazyce

The influence of medium conditions on size and zeta-potential of whey proteins.

Popis výsledku anglicky

The aim of this work was to evaluate influence of acidity, concentration and type of added ions on colloidal properties of whey proteins. Size of particles and their aggregation were determinated by dynamic laser scattering method (DLS). Colloidal stability of whey proteins was characterised by measuring zeta-potential by Doppler laser electrophoresis. These characteristic were evaluated for both standards of pure whey proteins (? lactoglobulin, ?-lactalbumin and bovine serum albumin) and real systems of whey proteins (native and reconstituted rennet whey). The size of particles was 3, 5 and 6 nm for ? lactoglobulin, ?-lactalbumin and bovine serum albumin, respectively. However, aggregates (with size more than 100 nm) were produced by both salt addition and decrease of pH. These observations were consistent with results of zeta-potential measurement. Finally, differences between model and real systems of whey proteins are discussed in this work.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

GM - Potravinářství

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

Sborník přednášek 39. Symposia o nových směrech výroby a hodnocení potravin

ISBN

—

ISSN

1802-1433

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

—

Název nakladatele

Výzkumný ústav potravinářského průmyslu

Místo vydání

Praha

Místo konání akce

Skalský Dvůr

Datum konání akce

26. 5. 2008

Typ akce podle státní příslušnosti

CST - Celostátní akce

Kód UT WoS článku

—