Transmembránové proteiny - výzva pro hledání nových analytických přístupů
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F09%3A00022550" target="_blank" >RIV/60461373:22330/09:00022550 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
čeština
Název v původním jazyce
Transmembránové proteiny - výzva pro hledání nových analytických přístupů
Popis výsledku v původním jazyce
Membránové proteiny jsou lokalizovány na rozhraních různých prostředí, a proto je jejich izolace a identifikace nezbytným předpokladem pro pochopení řady fyziologických procesů. Extrémní hydrofobicita proteinů s transmembránovými doménami činí jejich analýzu klasickými proteomickými technikami velmi komplikovanou nebo téměř nemožnou. Proto je třeba hledat pro jejich analýzu alternativní přístupy. Technika využívající chromatografii na reverzní fázi pro redukci kontaminace rozpustnými proteiny a technikakombinující jednorozměrnou elektroforézu s kapalinovou chromatografií spojenou s hmotnostní spektrometrií se jeví jako slibné přístupy.
Název v anglickém jazyce
Transmembrane proteins - challenge for searching of new analytical approaches
Popis výsledku anglicky
Membrane proteins are located on the interface between different environments. That is reason why their isolation and identification is essential for understanding of number of physiological processes. The extremely hydrophobic nature of proteins with transmembrane domains makes their analysis by classical techniques used in proteomics very complicated or nearly impossible. Thus it is necessary to seek for the alternative approaches for their analysis. Technique using chromatography on reversed phase for reduction of soluble contamination and technique using combination 1D-gel electrophoresis and liquid chromatography on reversed phase coupled to mass spectrometry seems to be very promising.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2009
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Bioprospect
ISSN
1210-1737
e-ISSN
—
Svazek periodika
—
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
CZ - Česká republika
Počet stran výsledku
3
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—