IMPROVED APPROACH FOR THE LABELING OF ARGININE, GLUTAMIC, AND ASPARTIC ACID SIDE CHAINS IN PROTEINS USING CHROMATOGRAPHIC TECHNIQUES
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F13%3A43895519" target="_blank" >RIV/60461373:22330/13:43895519 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60461373:22810/13:43895519
Výsledek na webu
<a href="http://www.tandfonline.com/doi/pdf/10.1080/10826076.2012.685918" target="_blank" >http://www.tandfonline.com/doi/pdf/10.1080/10826076.2012.685918</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1080/10826076.2012.685918" target="_blank" >10.1080/10826076.2012.685918</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
IMPROVED APPROACH FOR THE LABELING OF ARGININE, GLUTAMIC, AND ASPARTIC ACID SIDE CHAINS IN PROTEINS USING CHROMATOGRAPHIC TECHNIQUES
Popis výsledku v původním jazyce
Specific chemical modification is one of the basic techniques of protein chemistry. Inter alia can be used for detection of surface accessible amino acid residues; this information is of particular importance for studies of the participation of residuesin intermolecular interactions of a protein. We achieved an improvement of the technique for arginine, aspartic, and glutamic acid modification using a simple combination of gel permeation and reversed-phase chromatography prior to mass spectrometry analysis. The improved protocol was tested on cytochrome c and M-PMV matrix protein. In both proteins, all accessible arginines and a high number of acidic amino acids were modified. These results indicate that the new protocol can be useful in protein structure analysis, generally.
Název v anglickém jazyce
IMPROVED APPROACH FOR THE LABELING OF ARGININE, GLUTAMIC, AND ASPARTIC ACID SIDE CHAINS IN PROTEINS USING CHROMATOGRAPHIC TECHNIQUES
Popis výsledku anglicky
Specific chemical modification is one of the basic techniques of protein chemistry. Inter alia can be used for detection of surface accessible amino acid residues; this information is of particular importance for studies of the participation of residuesin intermolecular interactions of a protein. We achieved an improvement of the technique for arginine, aspartic, and glutamic acid modification using a simple combination of gel permeation and reversed-phase chromatography prior to mass spectrometry analysis. The improved protocol was tested on cytochrome c and M-PMV matrix protein. In both proteins, all accessible arginines and a high number of acidic amino acids were modified. These results indicate that the new protocol can be useful in protein structure analysis, generally.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LH12011" target="_blank" >LH12011: Struktura retrovirové částice a intracelulární transport jejích komponent</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Liquid Chromatography and Related Technologies
ISSN
1082-6076
e-ISSN
—
Svazek periodika
36
Číslo periodika v rámci svazku
9
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
1221-1230
Kód UT WoS článku
000317274800006
EID výsledku v databázi Scopus
—