alpha-L-Fucosidase from Paenibacillus thiaminolyticus: Its hydrolytic and transglycosylation abilities.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F13%3A43896538" target="_blank" >RIV/60461373:22330/13:43896538 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60461373:22810/13:43896538
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwt041" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwt041</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwt041" target="_blank" >10.1093/glycob/cwt041</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
alpha-L-Fucosidase from Paenibacillus thiaminolyticus: Its hydrolytic and transglycosylation abilities.
Popis výsledku v původním jazyce
In this work, focused on possible application of alpha-l-fucosidases from bacterial sources in the synthesis of alpha-l-fucosylated glycoconjugates, several nonpathogenic aerobic bacterial strains were screened for alpha-l-fucosidase activity. Among themPaenibacillus thiaminolyticus was confirmed as a potent producer of enzyme with the ability to cleave the chromogenic substrate p-nitrophenyl alpha-l-fucopyranoside. The gene encoding alpha-l-fucosidase was found using the genomic library of P. thiaminolyticus constructed in the cells of Escherichia coli DH5 alpha and sequenced (EMBL database: FN869117, carbohydrate-active enzymes database: Glycosidase family 29). The enzyme was expressed in the form of polyhistidine-tagged protein (51.2 kDa) in Escherichia coli BL21 (DE3) cells, purified using nickel-nitrilotriacetic acid agarose affinity chromatography and characterized using the chromogenic substrate p-nitrophenyl alpha-l-fucopyranoside (K-m = (0.44 +/- 0.02) mmol/L, K-S = (83 +/- 8
Název v anglickém jazyce
alpha-L-Fucosidase from Paenibacillus thiaminolyticus: Its hydrolytic and transglycosylation abilities.
Popis výsledku anglicky
In this work, focused on possible application of alpha-l-fucosidases from bacterial sources in the synthesis of alpha-l-fucosylated glycoconjugates, several nonpathogenic aerobic bacterial strains were screened for alpha-l-fucosidase activity. Among themPaenibacillus thiaminolyticus was confirmed as a potent producer of enzyme with the ability to cleave the chromogenic substrate p-nitrophenyl alpha-l-fucopyranoside. The gene encoding alpha-l-fucosidase was found using the genomic library of P. thiaminolyticus constructed in the cells of Escherichia coli DH5 alpha and sequenced (EMBL database: FN869117, carbohydrate-active enzymes database: Glycosidase family 29). The enzyme was expressed in the form of polyhistidine-tagged protein (51.2 kDa) in Escherichia coli BL21 (DE3) cells, purified using nickel-nitrilotriacetic acid agarose affinity chromatography and characterized using the chromogenic substrate p-nitrophenyl alpha-l-fucopyranoside (K-m = (0.44 +/- 0.02) mmol/L, K-S = (83 +/- 8
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LD13024" target="_blank" >LD13024: Chemoinformatika pro glykosynthesu</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Glycobiology
ISSN
0959-6658
e-ISSN
—
Svazek periodika
23
Číslo periodika v rámci svazku
9
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
14
Strana od-do
1052-1065
Kód UT WoS článku
000322340200006
EID výsledku v databázi Scopus
—