Proteomické povídání nejen o tom, jaké obzory otevírá technika in-sample digestion vyvinutá v naší laboratoři

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F22%3A43924883" target="_blank" >RIV/60461373:22330/22:43924883 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://bts.vscht.cz/sites/default/files/Bioprospect_c1_4.pdf" target="_blank" >http://bts.vscht.cz/sites/default/files/Bioprospect_c1_4.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Proteomické povídání nejen o tom, jaké obzory otevírá technika in-sample digestion vyvinutá v naší laboratoři

Popis výsledku v původním jazyce

Jedním ze základních pilířů moderní proteomiky je tzv. peptidové mapování. Založeno je na specifickém enzymovém štěpení proteinů na přesně definované peptidové fragmenty, které mohou být analyzovány pomocí hmotnostně-spektrometrických technik. V roce 2004 kolektiv vědců z Vysoké školy chemicko-technologické v Praze zavedl zcela nový přístup štěpení proteinů bez jejich předchozí izolace. Zejména nerozpustnými porézními materiály může totiž, v proteomice často užívaný enzym, trypsin pohodlně difundovat až k uvězněným proteinům. Specifické enzymové štěpení tak probíhá přímo ve vzorku – „in-sample digestion“ a analyzovány jsou až peptidové fragmenty uvolněné do okolního roztoku. Štěpení proteinů v nerozpustných matricích přístupem „in-sample digestion“ lze využít k analýzám proteinového složení uměleckých děl, archeologických nálezů i dalších pevných biologických materiálů.

Název v anglickém jazyce

Proteomic talk not only about the horizons opened up by the in-sample digestion technique developed in our laboratory

Popis výsledku anglicky

One of the basic pillars of modern proteomics is the so-called peptide mapping. It is based on the specific enzymatic cleavage of proteins into precisely defined peptide fragments which can be analyzed using mass spectrometric techniques. In 2004, a team of scientists from the University of Chemistry and Technology in Prague introduced a completely new approach to cleave proteins without their prior isolation. Especially through insoluble porous materials, trypsin, an enzyme often used in proteomics, can comfortably diffuse up to trapped proteins. Specific enzyme cleavage thus takes place directly in the sample – &quot;in-sample digestion&quot; and only peptide fragments released into the surrounding solution are analyzed. Cleavage of proteins in insoluble matrices by the &quot;in-sample digestion&quot; approach can be used to analyze the protein composition of works of art, archaeological finds and other solid biological materials.

Druh

J_ost - Ostatní články v recenzovaných periodicích

CEP obor

—

OECD FORD obor

10609 - Biochemical research methods

Projekt

—

Návaznosti

S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2022

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Bioprospect

ISSN

1210-1737

e-ISSN

2570-8910

Svazek periodika

32

Číslo periodika v rámci svazku

1-2

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

5-6

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—