Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

A highly active S1-P1 nuclease from the opportunistic pathogen Stenotrophomonas maltophilia cleaves c-di-GMP

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F23%3A43926893" target="_blank" >RIV/60461373:22330/23:43926893 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/1873-3468.14683#pane-pcw-related" target="_blank" >https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/1873-3468.14683#pane-pcw-related</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.14683" target="_blank" >10.1002/1873-3468.14683</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    A highly active S1-P1 nuclease from the opportunistic pathogen Stenotrophomonas maltophilia cleaves c-di-GMP

  • Popis výsledku v původním jazyce

    A number of multidrug-resistant bacterial pathogens code for S1-P1 nucleases with a poorly understood role. We have characterized a recombinant form of S1-P1 nuclease from Stenotrophomonas maltophilia, an opportunistic pathogen. S. maltophilia nuclease 1 (SmNuc1) acts predominantly as an RNase and is active in a wide range of temperatures and pH. It retains a notable level of activity towards RNA and ssDNA at pH 5 and 9 and about 10% of activity towards RNA at 10 °C. SmNuc1 with very high catalytic rates outperforms S1 nuclease from Aspergillus oryzae and other similar nucleases on all types of substrates. SmNuc1 degrades second messenger c-di-GMP, which has potential implications for its role in the pathogenicity of S. maltophilia.

  • Název v anglickém jazyce

    A highly active S1-P1 nuclease from the opportunistic pathogen Stenotrophomonas maltophilia cleaves c-di-GMP

  • Popis výsledku anglicky

    A number of multidrug-resistant bacterial pathogens code for S1-P1 nucleases with a poorly understood role. We have characterized a recombinant form of S1-P1 nuclease from Stenotrophomonas maltophilia, an opportunistic pathogen. S. maltophilia nuclease 1 (SmNuc1) acts predominantly as an RNase and is active in a wide range of temperatures and pH. It retains a notable level of activity towards RNA and ssDNA at pH 5 and 9 and about 10% of activity towards RNA at 10 °C. SmNuc1 with very high catalytic rates outperforms S1 nuclease from Aspergillus oryzae and other similar nucleases on all types of substrates. SmNuc1 degrades second messenger c-di-GMP, which has potential implications for its role in the pathogenicity of S. maltophilia.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>ost</sub> - Ostatní články v recenzovaných periodicích

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    V - Vyzkumna aktivita podporovana z jinych verejnych zdroju

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2023

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    FEBS Letters

  • ISSN

    0014-5793

  • e-ISSN

    1873-3468

  • Svazek periodika

    Neuveden

  • Číslo periodika v rámci svazku

    Neuveden

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    16

  • Strana od-do

    "Neuveden"

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus