A highly active S1-P1 nuclease from the opportunistic pathogen <i>Stenotrophomonas maltophilia</i> cleaves c-di-GMP
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F86652036%3A_____%2F23%3A00583248" target="_blank" >RIV/86652036:_____/23:00583248 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/1873-3468.14683" target="_blank" >https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/1873-3468.14683</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.14683" target="_blank" >10.1002/1873-3468.14683</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
A highly active S1-P1 nuclease from the opportunistic pathogen <i>Stenotrophomonas maltophilia</i> cleaves c-di-GMP
Popis výsledku v původním jazyce
A number of multidrug-resistant bacterial pathogens code for S1-P1 nucleases with a poorly understood role. We have characterized a recombinant form of S1-P1 nuclease from Stenotrophomonas maltophilia, an opportunistic pathogen. S. maltophilia nuclease 1 (SmNuc1) acts predominantly as an RNase and is active in a wide range of temperatures and pH. It retains a notable level of activity towards RNA and ssDNA at pH 5 and 9 and about 10% of activity towards RNA at 10 degrees C. SmNuc1 with very high catalytic rates out-performs S1 nuclease from Aspergillus oryzae and other similar nucleases on all types of substrates. SmNuc1 degrades second messenger c-di-GMP, which has potential implications for its role in the pathogenicity of S. maltophilia.
Název v anglickém jazyce
A highly active S1-P1 nuclease from the opportunistic pathogen <i>Stenotrophomonas maltophilia</i> cleaves c-di-GMP
Popis výsledku anglicky
A number of multidrug-resistant bacterial pathogens code for S1-P1 nucleases with a poorly understood role. We have characterized a recombinant form of S1-P1 nuclease from Stenotrophomonas maltophilia, an opportunistic pathogen. S. maltophilia nuclease 1 (SmNuc1) acts predominantly as an RNase and is active in a wide range of temperatures and pH. It retains a notable level of activity towards RNA and ssDNA at pH 5 and 9 and about 10% of activity towards RNA at 10 degrees C. SmNuc1 with very high catalytic rates out-performs S1 nuclease from Aspergillus oryzae and other similar nucleases on all types of substrates. SmNuc1 degrades second messenger c-di-GMP, which has potential implications for its role in the pathogenicity of S. maltophilia.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10610 - Biophysics
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GA20-12109S" target="_blank" >GA20-12109S: Unikátní mykobakteriální transkripční systém: složení, struktura a funkce</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2023
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
FEBS Letters
ISSN
0014-5793
e-ISSN
1873-3468
Svazek periodika
597
Číslo periodika v rámci svazku
16
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
16
Strana od-do
2103-2118
Kód UT WoS článku
001014859300001
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85162950845