Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

A highly active S1-P1 nuclease from the opportunistic pathogen <i>Stenotrophomonas maltophilia</i> cleaves c-di-GMP

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F86652036%3A_____%2F23%3A00583248" target="_blank" >RIV/86652036:_____/23:00583248 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/1873-3468.14683" target="_blank" >https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/1873-3468.14683</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.14683" target="_blank" >10.1002/1873-3468.14683</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    A highly active S1-P1 nuclease from the opportunistic pathogen <i>Stenotrophomonas maltophilia</i> cleaves c-di-GMP

  • Popis výsledku v původním jazyce

    A number of multidrug-resistant bacterial pathogens code for S1-P1 nucleases with a poorly understood role. We have characterized a recombinant form of S1-P1 nuclease from Stenotrophomonas maltophilia, an opportunistic pathogen. S. maltophilia nuclease 1 (SmNuc1) acts predominantly as an RNase and is active in a wide range of temperatures and pH. It retains a notable level of activity towards RNA and ssDNA at pH 5 and 9 and about 10% of activity towards RNA at 10 degrees C. SmNuc1 with very high catalytic rates out-performs S1 nuclease from Aspergillus oryzae and other similar nucleases on all types of substrates. SmNuc1 degrades second messenger c-di-GMP, which has potential implications for its role in the pathogenicity of S. maltophilia.

  • Název v anglickém jazyce

    A highly active S1-P1 nuclease from the opportunistic pathogen <i>Stenotrophomonas maltophilia</i> cleaves c-di-GMP

  • Popis výsledku anglicky

    A number of multidrug-resistant bacterial pathogens code for S1-P1 nucleases with a poorly understood role. We have characterized a recombinant form of S1-P1 nuclease from Stenotrophomonas maltophilia, an opportunistic pathogen. S. maltophilia nuclease 1 (SmNuc1) acts predominantly as an RNase and is active in a wide range of temperatures and pH. It retains a notable level of activity towards RNA and ssDNA at pH 5 and 9 and about 10% of activity towards RNA at 10 degrees C. SmNuc1 with very high catalytic rates out-performs S1 nuclease from Aspergillus oryzae and other similar nucleases on all types of substrates. SmNuc1 degrades second messenger c-di-GMP, which has potential implications for its role in the pathogenicity of S. maltophilia.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10610 - Biophysics

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA20-12109S" target="_blank" >GA20-12109S: Unikátní mykobakteriální transkripční systém: složení, struktura a funkce</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2023

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    FEBS Letters

  • ISSN

    0014-5793

  • e-ISSN

    1873-3468

  • Svazek periodika

    597

  • Číslo periodika v rámci svazku

    16

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    16

  • Strana od-do

    2103-2118

  • Kód UT WoS článku

    001014859300001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85162950845