Noncovalent interactions of peptides with porphyrins in aqueous solution: Conformational study using vibrational CD spectroscopy

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F01%3A00004707" target="_blank" >RIV/60461373:22340/01:00004707 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Noncovalent interactions of peptides with porphyrins in aqueous solution: Conformational study using vibrational CD spectroscopy

Popis výsledku v původním jazyce

Noncovalent interactions of poly(L-ly-sine) (PL), oligopeptides L-lysyl-L-alanyl-L-alanine and (L-lysyl-L-alanyl-L-alanine)2-- with meso-tetrakis(4-sulfonatophenyl)porphine (TPPS), and poly(L-glutamic acid) (PLGA) with meso-tetrakis(1-methyl-4-pyridyl)porphine tetra-p-tosylate (TMPyP) in aqueous solutions have been studied using combination of spectroscopic methods: Vibrational circular dichroism (VCD) spectroscopy in the mid-IR re-gion provides a direct informa-tion on conformational changes of the polypeptides and oligopeptides caused by interactions with porphyrins; UV-VIS absorption, fluorescence and electronic circular dichroism (ECD) reveal the aggregation characterization of the porphyrin part of the complexes. Interactions of TPPS with tripeptide, hexapeptide or PL containing about ten amino acid residues in the molecular chain are accompanied with the changes of VCD patterns in the amide I region. In these cases, conformation of the oligopeptide part of complexes is obviously

Název v anglickém jazyce

Noncovalent interactions of peptides with porphyrins in aqueous solution: Conformational study using vibrational CD spectroscopy

Popis výsledku anglicky

Noncovalent interactions of poly(L-ly-sine) (PL), oligopeptides L-lysyl-L-alanyl-L-alanine and (L-lysyl-L-alanyl-L-alanine)2-- with meso-tetrakis(4-sulfonatophenyl)porphine (TPPS), and poly(L-glutamic acid) (PLGA) with meso-tetrakis(1-methyl-4-pyridyl)porphine tetra-p-tosylate (TMPyP) in aqueous solutions have been studied using combination of spectroscopic methods: Vibrational circular dichroism (VCD) spectroscopy in the mid-IR re-gion provides a direct informa-tion on conformational changes of the polypeptides and oligopeptides caused by interactions with porphyrins; UV-VIS absorption, fluorescence and electronic circular dichroism (ECD) reveal the aggregation characterization of the porphyrin part of the complexes. Interactions of TPPS with tripeptide, hexapeptide or PL containing about ten amino acid residues in the molecular chain are accompanied with the changes of VCD patterns in the amide I region. In these cases, conformation of the oligopeptide part of complexes is obviously

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CB - Analytická chemie, separace

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2001

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biopolymers

ISSN

0006-3525

e-ISSN

—

Svazek periodika

60

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

307-316

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—