Studie nekovalentních interakcí poly-L-glutamové kyseliny s porfyrinovým derivátem ve vodném prostředí pomocí spektroskopie cirkulárního dichroismu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F05%3A00014536" target="_blank" >RIV/60461373:22340/05:00014536 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Circular dichroism spectroscopic study of non-covalent interactions of poly-L-glutamic acid with a porphyrin derivative in aqueous solutions

Popis výsledku v původním jazyce

The interactions of poly-L-glutamic acid and the cationic porphyrin derivative in aqueous solutions were studied by combination of vibrational circular dichroism (VCD) and electronic circular dichroism (ECD) spectroscopies. It was found that non-covalentinteractions between both agents influence the structure of polymeric matrix and the guest porphyrins vice versa, but the physico-chemical properties of solutions, especially pH and relative permittivity of solvent, play the key role in structure of thepolypeptide part of the formed complexes. It was shown that the interaction with porphyrins prevents the precipitation of poly-L-glutamic acid in the aqueous solution under the acidic pH. In special conditions, the porphyrins attached to polypeptide possess probably face-to-face interaction demonstrated by the enhancement of characteristic ECD signal and appearance of the sidebands on its short and long wavelength sides.

Název v anglickém jazyce

Circular dichroism spectroscopic study of non-covalent interactions of poly-L-glutamic acid with a porphyrin derivative in aqueous solutions

Popis výsledku anglicky

The interactions of poly-L-glutamic acid and the cationic porphyrin derivative in aqueous solutions were studied by combination of vibrational circular dichroism (VCD) and electronic circular dichroism (ECD) spectroscopies. It was found that non-covalentinteractions between both agents influence the structure of polymeric matrix and the guest porphyrins vice versa, but the physico-chemical properties of solutions, especially pH and relative permittivity of solvent, play the key role in structure of thepolypeptide part of the formed complexes. It was shown that the interaction with porphyrins prevents the precipitation of poly-L-glutamic acid in the aqueous solution under the acidic pH. In special conditions, the porphyrins attached to polypeptide possess probably face-to-face interaction demonstrated by the enhancement of characteristic ECD signal and appearance of the sidebands on its short and long wavelength sides.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CB - Analytická chemie, separace

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Peptide Science

ISSN

1075-2617

e-ISSN

—

Svazek periodika

11

Číslo periodika v rámci svazku

9

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

536-545

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—