Bilirubin a biliverdin: strukturní studia pomocí elektronického a vibračního cirkulárního dichroismu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F08%3A00020222" target="_blank" >RIV/60461373:22340/08:00020222 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Bilirubin and biliverdin: structural studies by electronic and vibrational circular dichroism

Popis výsledku v původním jazyce

Chiral recognition of bilirubin and biliverdin by poly(L-lysine), poly(D-lysine), and poly(L-arginine) and its micelles with dodecanoate ions at different pH was studied using a combination of vibrational and electronic circular dichroism. These systemswere studied as the physiologically important model of the binding sites of the pigments and serum albumin. It was shown that biliverdin is more sensitive than bilirubin to pH in the complexes with polypeptides. Its conformation becomes more ?closed? atacidic pH in the complexes with micellar systems with polylysine.. Partial flattening and chiral self-association of bilirubin molecules takes place at higher pigment concentration in pigment-polypeptide systems. The inversions of ECD signals for the both pigments were observed in the systems with PLA at pH 8.5.

Název v anglickém jazyce

Bilirubin and biliverdin: structural studies by electronic and vibrational circular dichroism

Popis výsledku anglicky

Chiral recognition of bilirubin and biliverdin by poly(L-lysine), poly(D-lysine), and poly(L-arginine) and its micelles with dodecanoate ions at different pH was studied using a combination of vibrational and electronic circular dichroism. These systemswere studied as the physiologically important model of the binding sites of the pigments and serum albumin. It was shown that biliverdin is more sensitive than bilirubin to pH in the complexes with polypeptides. Its conformation becomes more ?closed? atacidic pH in the complexes with micellar systems with polylysine.. Partial flattening and chiral self-association of bilirubin molecules takes place at higher pigment concentration in pigment-polypeptide systems. The inversions of ECD signals for the both pigments were observed in the systems with PLA at pH 8.5.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CB - Analytická chemie, separace

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

4th International Student Conference

ISBN

80-903103-2-X

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

—

Název nakladatele

Prof. Ing. Jiří G. K. Ševčík, DrSc. - CONSULTANCY

Místo vydání

Praha

Místo konání akce

Praha

Datum konání akce

28. 1. 2008

Typ akce podle státní příslušnosti

WRD - Celosvětová akce

Kód UT WoS článku

—