Stereoselektivní vazba žlučových pigmentů na polypeptidy a albuminy: studium metodou cirkulárního dichroismu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F08%3A00020223" target="_blank" >RIV/60461373:22340/08:00020223 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Stereoselective bile pigment binding to polypeptides

Popis výsledku v původním jazyce

Stereoselective recognition of bilirubin and biliverdin by poly(L-lysine) (PLL), poly(D-lysine) (PDL), and poly(L-arginine) (PLA) and their micelles with dodecanoate ions (C12) at different pH has been studied using a combination of vibrational and electronic circular dichroism. Biliverdin has been found to be more sensitive to pH in its complexes with the polypeptides. In acidic media in the complexes with PLL-C12 and PDL-C12 the conformation becomes more closed than the characteristic one found at physiological pH. Partial flattening and chiral selfassociation of bilirubin molecules takes place at higher concentrations with PLL and PDL. For both pigments, inversions of the ECD signals are observed in the systems with PLA at pH>8.5. This study was carried out in order to clarify the role of Lys and Arg residues in pigment binding to serum albumin. The circular dichroism spectra obtained for bilirubin bound to different mammalian serum albumins have been compared with the homology with

Název v anglickém jazyce

Stereoselective bile pigment binding to polypeptides

Popis výsledku anglicky

Stereoselective recognition of bilirubin and biliverdin by poly(L-lysine) (PLL), poly(D-lysine) (PDL), and poly(L-arginine) (PLA) and their micelles with dodecanoate ions (C12) at different pH has been studied using a combination of vibrational and electronic circular dichroism. Biliverdin has been found to be more sensitive to pH in its complexes with the polypeptides. In acidic media in the complexes with PLL-C12 and PDL-C12 the conformation becomes more closed than the characteristic one found at physiological pH. Partial flattening and chiral selfassociation of bilirubin molecules takes place at higher concentrations with PLL and PDL. For both pigments, inversions of the ECD signals are observed in the systems with PLA at pH>8.5. This study was carried out in order to clarify the role of Lys and Arg residues in pigment binding to serum albumin. The circular dichroism spectra obtained for bilirubin bound to different mammalian serum albumins have been compared with the homology with

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CB - Analytická chemie, separace

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Analytical and Bioanalytical Chemistry

ISSN

1618-2642

e-ISSN

—

Svazek periodika

392

Číslo periodika v rámci svazku

7-8

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000262724300013

EID výsledku v databázi Scopus

—