Ketoreductase activity for reduction of substituted-beta-tetralones utilizing aqueous-organic systems and beta-cyclodextrin derivatives
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F12%3A43893308" target="_blank" >RIV/60461373:22340/12:43893308 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2012.662960" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2012.662960</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2012.662960" target="_blank" >10.3109/10242422.2012.662960</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Ketoreductase activity for reduction of substituted-beta-tetralones utilizing aqueous-organic systems and beta-cyclodextrin derivatives
Popis výsledku v původním jazyce
Ketoreductases (KREDs) were employed for enantioselective reduction of 7-hydroxy-2-tetralone 1a and adduct 7-methoxy-2-tetralonbisulfite 2a to their corresponding (S)-/(R)-alcohols. In addition, the effect of additives such as organic solvents and beta-cyclodextrin derivatives on the enzyme reductions was investigated. The changes in enzyme activity as a function of additives were correlated to structural alterations of the KREDs using circular dichroism and fluorescence spectrophotometric measurements.The effects of both the organic solvents and beta-cyclodextrin derivatives on substrate solubility and equilibrium binding constants (log K) of beta-cyclodextrin-substrate complexes were determined.
Název v anglickém jazyce
Ketoreductase activity for reduction of substituted-beta-tetralones utilizing aqueous-organic systems and beta-cyclodextrin derivatives
Popis výsledku anglicky
Ketoreductases (KREDs) were employed for enantioselective reduction of 7-hydroxy-2-tetralone 1a and adduct 7-methoxy-2-tetralonbisulfite 2a to their corresponding (S)-/(R)-alcohols. In addition, the effect of additives such as organic solvents and beta-cyclodextrin derivatives on the enzyme reductions was investigated. The changes in enzyme activity as a function of additives were correlated to structural alterations of the KREDs using circular dichroism and fluorescence spectrophotometric measurements.The effects of both the organic solvents and beta-cyclodextrin derivatives on substrate solubility and equilibrium binding constants (log K) of beta-cyclodextrin-substrate complexes were determined.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CB - Analytická chemie, separace
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Biocatalysis and Biotransformation
ISSN
1024-2422
e-ISSN
—
Svazek periodika
30
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
226-237
Kód UT WoS článku
000302020800008
EID výsledku v databázi Scopus
—