Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Chiroptical Properties of Bilirubin-Serum Albumin Binding Sites

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F13%3A43895072" target="_blank" >RIV/60461373:22340/13:43895072 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/chir.22143" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/chir.22143</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/chir.22143" target="_blank" >10.1002/chir.22143</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Chiroptical Properties of Bilirubin-Serum Albumin Binding Sites

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Although the interactions between bilirubin and serum albumin are among the most studied serum albumin-ligand interactions, the binding-site location and the participation of bilirubin-serum albumin complexes in pathological and physiological processes are under debate. In this article, we have benefited from the chiral structure of bilirubin and used CD spectroscopy to characterize the structure of bilirubin bound to human and bovine serum albumins. We determined that in a phosphate buffer at pH7.8 there are three binding sites in both human and bovine serum albumins. While the primary binding sites in human and bovine serum albumins bind bilirubin with P- and M-helical conformations, respectively, the secondary binding sites in both albumins bind bilirubin in the P-helical conformation. We have shown that the bonding of bilirubin to the serum albumin matrix is a more favorable process than the self-association of bilirubin under the studied conditions, with a maximum of three bound b

  • Název v anglickém jazyce

    Chiroptical Properties of Bilirubin-Serum Albumin Binding Sites

  • Popis výsledku anglicky

    Although the interactions between bilirubin and serum albumin are among the most studied serum albumin-ligand interactions, the binding-site location and the participation of bilirubin-serum albumin complexes in pathological and physiological processes are under debate. In this article, we have benefited from the chiral structure of bilirubin and used CD spectroscopy to characterize the structure of bilirubin bound to human and bovine serum albumins. We determined that in a phosphate buffer at pH7.8 there are three binding sites in both human and bovine serum albumins. While the primary binding sites in human and bovine serum albumins bind bilirubin with P- and M-helical conformations, respectively, the secondary binding sites in both albumins bind bilirubin in the P-helical conformation. We have shown that the bonding of bilirubin to the serum albumin matrix is a more favorable process than the self-association of bilirubin under the studied conditions, with a maximum of three bound b

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    FR - Farmakologie a lékárnická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GAP206%2F11%2F0836" target="_blank" >GAP206/11/0836: Strukturní studie potencionálně bioaktivních komplexů žlučových barviv: Vztak k jejich ochranné funkci v organismech</a><br>

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Chirality

  • ISSN

    0899-0042

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    25

  • Číslo periodika v rámci svazku

    4

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

    257-263

  • Kód UT WoS článku

    000316913100007

  • EID výsledku v databázi Scopus