Chiroptical Properties of Bilirubin-Serum Albumin Binding Sites
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F13%3A43895072" target="_blank" >RIV/60461373:22340/13:43895072 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/chir.22143" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/chir.22143</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/chir.22143" target="_blank" >10.1002/chir.22143</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Chiroptical Properties of Bilirubin-Serum Albumin Binding Sites
Popis výsledku v původním jazyce
Although the interactions between bilirubin and serum albumin are among the most studied serum albumin-ligand interactions, the binding-site location and the participation of bilirubin-serum albumin complexes in pathological and physiological processes are under debate. In this article, we have benefited from the chiral structure of bilirubin and used CD spectroscopy to characterize the structure of bilirubin bound to human and bovine serum albumins. We determined that in a phosphate buffer at pH7.8 there are three binding sites in both human and bovine serum albumins. While the primary binding sites in human and bovine serum albumins bind bilirubin with P- and M-helical conformations, respectively, the secondary binding sites in both albumins bind bilirubin in the P-helical conformation. We have shown that the bonding of bilirubin to the serum albumin matrix is a more favorable process than the self-association of bilirubin under the studied conditions, with a maximum of three bound b
Název v anglickém jazyce
Chiroptical Properties of Bilirubin-Serum Albumin Binding Sites
Popis výsledku anglicky
Although the interactions between bilirubin and serum albumin are among the most studied serum albumin-ligand interactions, the binding-site location and the participation of bilirubin-serum albumin complexes in pathological and physiological processes are under debate. In this article, we have benefited from the chiral structure of bilirubin and used CD spectroscopy to characterize the structure of bilirubin bound to human and bovine serum albumins. We determined that in a phosphate buffer at pH7.8 there are three binding sites in both human and bovine serum albumins. While the primary binding sites in human and bovine serum albumins bind bilirubin with P- and M-helical conformations, respectively, the secondary binding sites in both albumins bind bilirubin in the P-helical conformation. We have shown that the bonding of bilirubin to the serum albumin matrix is a more favorable process than the self-association of bilirubin under the studied conditions, with a maximum of three bound b
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
FR - Farmakologie a lékárnická chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GAP206%2F11%2F0836" target="_blank" >GAP206/11/0836: Strukturní studie potencionálně bioaktivních komplexů žlučových barviv: Vztak k jejich ochranné funkci v organismech</a><br>
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Chirality
ISSN
0899-0042
e-ISSN
—
Svazek periodika
25
Číslo periodika v rámci svazku
4
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
257-263
Kód UT WoS článku
000316913100007
EID výsledku v databázi Scopus
—