Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Srovnání specifit a struktur sekretovaných aspartátových proteas z Candidy parapsilosis, Candidy albicans a Candidy tropicalis pomocí peptidomimetických inhibitorů a homologního modelování

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F06%3A00043419" target="_blank" >RIV/61388963:_____/06:00043419 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Structure-based specificity mapping of secreted aspartic proteases of Candida parapsilosis, Candida albicans, and Candida tropicalis using peptidomimetic inhibitors and homology modeling

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Aspartic proteases secreted by C. albicans (Sap2p), C. tropicalis (Sapt1p), and C. parapsilosis (Sapp1p) were purified and tested for inhibition with a series of peptidomimetic inhibitors with different modifications. Selected compounds inhibited proteases in nanomolar concentration. The sequence alignment of Sap2p, Sapt1p, and Sapp1p and homology modeling of Sapp1p with the crystal structure of Sapt1p and the complex of Sap2p with a peptidomimetic inhibitor identified structural differences, which leadto different susceptibility of individual proteases to inhibition.

  • Název v anglickém jazyce

    Structure-based specificity mapping of secreted aspartic proteases of Candida parapsilosis, Candida albicans, and Candida tropicalis using peptidomimetic inhibitors and homology modeling

  • Popis výsledku anglicky

    Aspartic proteases secreted by C. albicans (Sap2p), C. tropicalis (Sapt1p), and C. parapsilosis (Sapp1p) were purified and tested for inhibition with a series of peptidomimetic inhibitors with different modifications. Selected compounds inhibited proteases in nanomolar concentration. The sequence alignment of Sap2p, Sapt1p, and Sapp1p and homology modeling of Sapp1p with the crystal structure of Sapt1p and the complex of Sap2p with a peptidomimetic inhibitor identified structural differences, which leadto different susceptibility of individual proteases to inhibition.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2006

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biological Chemistry

  • ISSN

    1431-6730

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    387

  • Číslo periodika v rámci svazku

    9

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

    1247-1254

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus