The crystal structure of protease Sapp1p from Candida parapsilosis in complex with the HIV protease inhibitor ritonavir

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F12%3A00376528" target="_blank" >RIV/61388963:_____/12:00376528 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68378050:_____/12:00376528

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2011.627508" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2011.627508</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2011.627508" target="_blank" >10.3109/14756366.2011.627508</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

The crystal structure of protease Sapp1p from Candida parapsilosis in complex with the HIV protease inhibitor ritonavir

Popis výsledku v původním jazyce

Secreted aspartic proteases (Saps) are extracellular proteolytic enzymes that enhance the virulence of Candida pathogens. These enzymes therefore represent possible targets for therapeutic drug design. Saps are inhibited by nanomolar concentrations of the classical inhibitor of aspartic proteases pepstatin A and also by the inhibitors of the HIV protease, but with the K-i of micromolar values or higher. To contribute to the discussion regarding whether HIV protease inhibitors can act against opportunistic mycoses by the inhibition of Saps, we determined the structure of Sapp1p from Candida parapsilosis in complex with ritonavir (RTV), a clinically used inhibitor of the HIV protease. The crystal structure refined at resolution 2.4 angstrom proved binding of RTV into the active site of Sapp1p and provided the structural information necessary to evaluate the stability and specificity of the protein-inhibitor interaction.

Název v anglickém jazyce

The crystal structure of protease Sapp1p from Candida parapsilosis in complex with the HIV protease inhibitor ritonavir

Popis výsledku anglicky

Secreted aspartic proteases (Saps) are extracellular proteolytic enzymes that enhance the virulence of Candida pathogens. These enzymes therefore represent possible targets for therapeutic drug design. Saps are inhibited by nanomolar concentrations of the classical inhibitor of aspartic proteases pepstatin A and also by the inhibitors of the HIV protease, but with the K-i of micromolar values or higher. To contribute to the discussion regarding whether HIV protease inhibitors can act against opportunistic mycoses by the inhibition of Saps, we determined the structure of Sapp1p from Candida parapsilosis in complex with ritonavir (RTV), a clinically used inhibitor of the HIV protease. The crystal structure refined at resolution 2.4 angstrom proved binding of RTV into the active site of Sapp1p and provided the structural information necessary to evaluate the stability and specificity of the protein-inhibitor interaction.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry

ISSN

1475-6366

e-ISSN

—

Svazek periodika

27

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

160-165

Kód UT WoS článku

000298748800024

EID výsledku v databázi Scopus

—