Nukleofilní substituce na akridinu - možný viník za interakci akridinu s prionovým proteinem

Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F07%3A00098129" target="_blank" >RIV/61388963:_____/07:00098129 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—

Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Acridine nucleophilic displacement - possible culprit of acridine interaction with prion protein
Popis výsledku v původním jazyce
Covalent modification of lysine residue side chains in the hydrophobic core of prion protein aggregates could explain the discrepancy between the ability of the acridine drug quinacrine to reduce efficiently the incidence of prion protein in cell cultureand its weak prion binding affinity.
Název v anglickém jazyce
Acridine nucleophilic displacement - possible culprit of acridine interaction with prion protein
Popis výsledku anglicky
Covalent modification of lysine residue side chains in the hydrophobic core of prion protein aggregates could explain the discrepancy between the ability of the acridine drug quinacrine to reduce efficiently the incidence of prion protein in cell cultureand its weak prion binding affinity.

Projekt
<a href="/cs/project/GA203%2F07%2F1517" target="_blank" >GA203/07/1517: Chemická syntéza fluorescenčně značených myších prionových proteinů využívající chemické ligace a studium jejich vlastností</a><br>
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění
2007
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Podobné výsledky(10)