Krystalové struktury efektor vážící domény represoru CggR z bakterie Bacillus subtilis ukazují strukturní změny po vazbě několika intermediátů glykolýzy

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F08%3A00310134" target="_blank" >RIV/61388963:_____/08:00310134 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68378050:_____/08:00310134

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Crystal structures of the effector-binding domain of repressor CggR from Bacillus subtilis reveal ligand-induced structural changes upon binding of several glycolytic intermediates

Popis výsledku v původním jazyce

Crystal structures of the C-terminal effector-binding domain of CggR, both unliganded as well as in complex with the four ligands at resolutions between 1.65 and 1.80 A reveal unique ligand-specific structural changes in the binding site that affect thedimer interface. Binding affinities of these ligands were determined by isothermal titration calorimetry. Chemical cross-linking shows that CggR oligomerization is mediated through its effector-binding domain, and that binding of the different ligands differentially affects the distribution of oligomers. Electrophoretic mobility shift assays (EMSAs) confirmed a destabilizing effect of fructose-1,6-bisphosphate on the CggR/ DNA complex, and also showed similar effects for dihydroxyacetone phosphate. Ourresults suggest that CggR stability and function may be modulated by various effectors in a complex fashion.

Název v anglickém jazyce

Crystal structures of the effector-binding domain of repressor CggR from Bacillus subtilis reveal ligand-induced structural changes upon binding of several glycolytic intermediates

Popis výsledku anglicky

Crystal structures of the C-terminal effector-binding domain of CggR, both unliganded as well as in complex with the four ligands at resolutions between 1.65 and 1.80 A reveal unique ligand-specific structural changes in the binding site that affect thedimer interface. Binding affinities of these ligands were determined by isothermal titration calorimetry. Chemical cross-linking shows that CggR oligomerization is mediated through its effector-binding domain, and that binding of the different ligands differentially affects the distribution of oligomers. Electrophoretic mobility shift assays (EMSAs) confirmed a destabilizing effect of fructose-1,6-bisphosphate on the CggR/ DNA complex, and also showed similar effects for dihydroxyacetone phosphate. Ourresults suggest that CggR stability and function may be modulated by various effectors in a complex fashion.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/1M0508" target="_blank" >1M0508: Nová antivirotika a antineoplastika</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Molecular Microbiology

ISSN

0950-382X

e-ISSN

—

Svazek periodika

69

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

16

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000258595000010

EID výsledku v databázi Scopus

—