Krystalizace a předběžná rentgenostrukturní analýza komplexu N-koncové CRD domény myšího galektinu-4 s laktosou

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F08%3A00312444" target="_blank" >RIV/61388963:_____/08:00312444 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68378050:_____/08:00312444

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of mouse galectin-4 N-terminal carbohydrate recognition domain in complex with lactose

Popis výsledku v původním jazyce

Galectin-4 is thought to play a role in the process of tumour conversion of cells of the alimentary tract and the breast tissue; however, its exact function remains unknown. With the aim of elucidating the structural basis of mouse galectin-4 (mGal-4) binding specificity, we have undertaken X-ray analysis of the N-terminal domain, CRD1, of mGal-4 in complex with lactose (the basic building block of known galectin-4 carbohydrate ligands). An optimized crystallization procedure and cryocooling protocol allowed us to extend resolution to 2.1 A. Structure refinement is currently under way; the initial electron-density maps clearly show non-protein electron density in the vicinity of the carbohydrate binding site, indicating the presence of one lactose molecule. The structure will help to improve understanding of the binding specificity and function of the potential colon cancer marker galectin-4.

Název v anglickém jazyce

Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of mouse galectin-4 N-terminal carbohydrate recognition domain in complex with lactose

Popis výsledku anglicky

Galectin-4 is thought to play a role in the process of tumour conversion of cells of the alimentary tract and the breast tissue; however, its exact function remains unknown. With the aim of elucidating the structural basis of mouse galectin-4 (mGal-4) binding specificity, we have undertaken X-ray analysis of the N-terminal domain, CRD1, of mGal-4 in complex with lactose (the basic building block of known galectin-4 carbohydrate ligands). An optimized crystallization procedure and cryocooling protocol allowed us to extend resolution to 2.1 A. Structure refinement is currently under way; the initial electron-density maps clearly show non-protein electron density in the vicinity of the carbohydrate binding site, indicating the presence of one lactose molecule. The structure will help to improve understanding of the binding specificity and function of the potential colon cancer marker galectin-4.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA304%2F03%2F0090" target="_blank" >GA304/03/0090: Studie myšího galektinu-4, vlastností jeho rekombinantních CRD domén a jejich specificity pro vazbu sacharidů a rozpoznání buněčných ligandů</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Acta Crystallographica Section F

ISSN

1744-3091

e-ISSN

—

Svazek periodika

64

Číslo periodika v rámci svazku

7

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000257249000026

EID výsledku v databázi Scopus

—