Structure of the mouse galectin-4 N-terminal carbohydrate-recognition domain reveals the mechanism of oligosaccharide recognition
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F11%3A00359104" target="_blank" >RIV/61388963:_____/11:00359104 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/86652036:_____/11:00359104 RIV/68378050:_____/11:00359104
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structure of the mouse galectin-4 N-terminal carbohydrate-recognition domain reveals the mechanism of oligosaccharide recognition
Popis výsledku v původním jazyce
Galectin-4, a member of the tandem-repeat subfamily of galectins, participates in cell-membrane interactions and plays an important role in cell adhesion and modulation of immunity and malignity. The oligosaccharide specificity of the mouse galectin-4 carbohydrate-recognition domains (CRDs) has been reported previously. In this work, the structure and binding properties of the N-terminal domain CRD1 were further investigated and the crystal structure of CRD1 in complex with lactose was determined at 2.1? resolution. The lactose-binding affinity was characterized by fluorescence measurements and two lactose-binding sites were identified: a high-affinity site with a Kd value in the micromolar range (Kd1 = 600 70 mM) and a low-affinity site with Kd2 = 2810 mM.
Název v anglickém jazyce
Structure of the mouse galectin-4 N-terminal carbohydrate-recognition domain reveals the mechanism of oligosaccharide recognition
Popis výsledku anglicky
Galectin-4, a member of the tandem-repeat subfamily of galectins, participates in cell-membrane interactions and plays an important role in cell adhesion and modulation of immunity and malignity. The oligosaccharide specificity of the mouse galectin-4 carbohydrate-recognition domains (CRDs) has been reported previously. In this work, the structure and binding properties of the N-terminal domain CRD1 were further investigated and the crystal structure of CRD1 in complex with lactose was determined at 2.1? resolution. The lactose-binding affinity was characterized by fluorescence measurements and two lactose-binding sites were identified: a high-affinity site with a Kd value in the micromolar range (Kd1 = 600 70 mM) and a low-affinity site with Kd2 = 2810 mM.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography
ISSN
0907-4449
e-ISSN
—
Svazek periodika
67
Číslo periodika v rámci svazku
—
Stát vydavatele periodika
DK - Dánské království
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000287864400007
EID výsledku v databázi Scopus
—