Ligand Conformational and Solvation/Desolvation Free Energy in Protein-Ligand Complex Formation
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F11%3A00367993" target="_blank" >RIV/61388963:_____/11:00367993 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1021/jp2010265" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/jp2010265</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1021/jp2010265" target="_blank" >10.1021/jp2010265</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Ligand Conformational and Solvation/Desolvation Free Energy in Protein-Ligand Complex Formation
Popis výsledku v původním jazyce
In this study, an extensive sampling of the conformational space of nine HIV-1 protease inhibitors was performed to estimate the uncertainty with which a single-conformation scoring scheme approximates the protein-ligand binding free energy. The SMD implicit solvation energy and gas-phase PM6-DH2 energy were calculated for a set of 1600 conformations of each ligand. The probability density functions of the energies were compared with the values obtained from the single-conformation approach and from a short ab initio molecular dynamics simulation. The relative uncertainty in the score within the set of nine inhibitors was calculated to be 3.5 kcal/mol and 2.7 kcal/mol for the single-conformation and short dynamics, respectively, which provides a valuable insight into the precision of rigid models in computer-aided drug design.
Název v anglickém jazyce
Ligand Conformational and Solvation/Desolvation Free Energy in Protein-Ligand Complex Formation
Popis výsledku anglicky
In this study, an extensive sampling of the conformational space of nine HIV-1 protease inhibitors was performed to estimate the uncertainty with which a single-conformation scoring scheme approximates the protein-ligand binding free energy. The SMD implicit solvation energy and gas-phase PM6-DH2 energy were calculated for a set of 1600 conformations of each ligand. The probability density functions of the energies were compared with the values obtained from the single-conformation approach and from a short ab initio molecular dynamics simulation. The relative uncertainty in the score within the set of nine inhibitors was calculated to be 3.5 kcal/mol and 2.7 kcal/mol for the single-conformation and short dynamics, respectively, which provides a valuable insight into the precision of rigid models in computer-aided drug design.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Physical Chemistry B
ISSN
1520-6106
e-ISSN
—
Svazek periodika
115
Číslo periodika v rámci svazku
16
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
4718-4724
Kód UT WoS článku
000289697300020
EID výsledku v databázi Scopus
—