Crystallization of the Effector-Binding Domain of Repressor DeoR from Bacillus subtilis

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F13%3A00392314" target="_blank" >RIV/61388963:_____/13:00392314 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68378050:_____/13:00392314

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/cg301551v" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/cg301551v</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/cg301551v" target="_blank" >10.1021/cg301551v</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Crystallization of the Effector-Binding Domain of Repressor DeoR from Bacillus subtilis

Popis výsledku v původním jazyce

The DeoR repressor of Bacillus subtilis negatively regulates the expression of the enzymes needed for the metabolism of deoxyribonucleosides and deoxyribose. To gain structural information on the regulation of DeoR function by a small molecular ligand, we prepared crystals of the C-terminal domain of DeoR in its free form and in complex with the effector molecule deoxyribose-5-phosphate. To develop the optimal procedure for crystallization, we have employed the thermofluor assay as a tool for the optimization of protein crystallizability. The monocrystals of three crystal forms were used to collect complete sets of diffraction data at a synchrotron radiation source and will be used to determine the DeoR crystal structure.

Název v anglickém jazyce

Crystallization of the Effector-Binding Domain of Repressor DeoR from Bacillus subtilis

Popis výsledku anglicky

The DeoR repressor of Bacillus subtilis negatively regulates the expression of the enzymes needed for the metabolism of deoxyribonucleosides and deoxyribose. To gain structural information on the regulation of DeoR function by a small molecular ligand, we prepared crystals of the C-terminal domain of DeoR in its free form and in complex with the effector molecule deoxyribose-5-phosphate. To develop the optimal procedure for crystallization, we have employed the thermofluor assay as a tool for the optimization of protein crystallizability. The monocrystals of three crystal forms were used to collect complete sets of diffraction data at a synchrotron radiation source and will be used to determine the DeoR crystal structure.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Crystal Growth & Design

ISSN

1528-7483

e-ISSN

—

Svazek periodika

13

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

844-848

Kód UT WoS článku

000314795300054

EID výsledku v databázi Scopus

—