One-step separation of myristoylated and nonmyristoylated retroviral matrix proteins

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F13%3A00399957" target="_blank" >RIV/61388963:_____/13:00399957 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60461373:22330/13:43895626 RIV/60461373:22810/13:43895626 RIV/60461373:22330/13:43897411 RIV/60461373:22810/13:43897411

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2013.09.003" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2013.09.003</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2013.09.003" target="_blank" >10.1016/j.pep.2013.09.003</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

One-step separation of myristoylated and nonmyristoylated retroviral matrix proteins

Popis výsledku v původním jazyce

N-terminal myristoylation of retroviral matrix proteins is essential for the targeting of the Gag polyproteins to the plasma membrane. To investigate the effect of the myristoylation on the structure and membrane binding ability of the matrix proteins, it is necessary to prepare their myristoylated forms. We present purification of myristoylated matrix proteins of the mouse mammary tumor virus and murine leukemia virus, two morphogenetically distinct retroviruses. The proteins were expressed in Escherichia coli coexpressing a yeast N-myristoyltransferase. This E. coli expression system yielded a mixture of myristoylated and nonmyristoylated matrix proteins. We established efficient one-step metal affinity purification that enabled to obtain pure myristoylated matrix proteins suitable for structural and functional studies.

Název v anglickém jazyce

One-step separation of myristoylated and nonmyristoylated retroviral matrix proteins

Popis výsledku anglicky

N-terminal myristoylation of retroviral matrix proteins is essential for the targeting of the Gag polyproteins to the plasma membrane. To investigate the effect of the myristoylation on the structure and membrane binding ability of the matrix proteins, it is necessary to prepare their myristoylated forms. We present purification of myristoylated matrix proteins of the mouse mammary tumor virus and murine leukemia virus, two morphogenetically distinct retroviruses. The proteins were expressed in Escherichia coli coexpressing a yeast N-myristoyltransferase. This E. coli expression system yielded a mixture of myristoylated and nonmyristoylated matrix proteins. We established efficient one-step metal affinity purification that enabled to obtain pure myristoylated matrix proteins suitable for structural and functional studies.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA204%2F09%2F1388" target="_blank" >GA204/09/1388: Charakterizace nového buněčného proteinu interagujícího s proteasou Mason-Pfizerova opičího viru</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Protein Expression and Purification

ISSN

1046-5928

e-ISSN

—

Svazek periodika

92

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

94-99

Kód UT WoS článku

000326257000014

EID výsledku v databázi Scopus

—