Effects of end-group termination on salting-out constants for triglycine

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F13%3A00421956" target="_blank" >RIV/61388963:_____/13:00421956 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/jz4022238" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/jz4022238</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/jz4022238" target="_blank" >10.1021/jz4022238</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Effects of end-group termination on salting-out constants for triglycine

Popis výsledku v původním jazyce

Salting-out constants for triglycine were calculated for a series of Hofmeister salts using molecular dynamics simulations. Three variants of the peptide were considered with both termini capped, just the N-terminus capped, and without capping. The simulations were supported by NMR and FTIR measurements. The data provide strong evidence that previous experimental values of salting-out constants assigned to the fully capped peptide (as previously assumed) should have been assigned to the half-capped peptide instead. Therefore, these values cannot be used to directly establish Hofmeister ordering of ions at the peptide backbone because they are strongly influenced by interactions of the ions with the negatively charged C terminus.

Název v anglickém jazyce

Effects of end-group termination on salting-out constants for triglycine

Popis výsledku anglicky

Salting-out constants for triglycine were calculated for a series of Hofmeister salts using molecular dynamics simulations. Three variants of the peptide were considered with both termini capped, just the N-terminus capped, and without capping. The simulations were supported by NMR and FTIR measurements. The data provide strong evidence that previous experimental values of salting-out constants assigned to the fully capped peptide (as previously assumed) should have been assigned to the half-capped peptide instead. Therefore, these values cannot be used to directly establish Hofmeister ordering of ions at the peptide backbone because they are strongly influenced by interactions of the ions with the negatively charged C terminus.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GBP208%2F12%2FG016" target="_blank" >GBP208/12/G016: Řízení struktury a funkce biomolekul na molekulové úrovni: souhra teorie a experimentu</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Physical Chemistry Letters

ISSN

1948-7185

e-ISSN

—

Svazek periodika

4

Číslo periodika v rámci svazku

23

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

4069-4073

Kód UT WoS článku

000328101000010

EID výsledku v databázi Scopus

—