Breast cancer-associated protein - a novel binding partner of Mason-Pfizer monkey virus protease

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F14%3A00437907" target="_blank" >RIV/61388963:_____/14:00437907 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60461373:22330/14:43897337

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.064345-0" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.064345-0</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.064345-0" target="_blank" >10.1099/vir.0.064345-0</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Breast cancer-associated protein - a novel binding partner of Mason-Pfizer monkey virus protease

Popis výsledku v původním jazyce

We identified breast cancer-associated protein (BCA3) as a novel binding partner of Mason-Pfizer monkey virus (MPMV) protease (PR). The interaction was confirmed by co-immunoprecipitation and immunocolocalization of MPMV PR and BCA3. Full-length but notC-terminally truncated BOA3 was incorporated into MPMV virions. We ruled out the potential role of the G-patch domain, a glycine-rich domain located at the C terminus of MPMV PR, in BCA3 interaction and virion incorporation. Expression of BCA3 did not affect MPMV particle release and proteolytic processing; however, it slightly increased MPMV infectivity.

Název v anglickém jazyce

Breast cancer-associated protein - a novel binding partner of Mason-Pfizer monkey virus protease

Popis výsledku anglicky

We identified breast cancer-associated protein (BCA3) as a novel binding partner of Mason-Pfizer monkey virus (MPMV) protease (PR). The interaction was confirmed by co-immunoprecipitation and immunocolocalization of MPMV PR and BCA3. Full-length but notC-terminally truncated BOA3 was incorporated into MPMV virions. We ruled out the potential role of the G-patch domain, a glycine-rich domain located at the C terminus of MPMV PR, in BCA3 interaction and virion incorporation. Expression of BCA3 did not affect MPMV particle release and proteolytic processing; however, it slightly increased MPMV infectivity.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA204%2F09%2F1388" target="_blank" >GA204/09/1388: Charakterizace nového buněčného proteinu interagujícího s proteasou Mason-Pfizerova opičího viru</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of General Virology

ISSN

0022-1317

e-ISSN

—

Svazek periodika

95

Číslo periodika v rámci svazku

6

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

1383-1389

Kód UT WoS článku

000338176700019

EID výsledku v databázi Scopus

—