Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Capillary electrophoretic methods applied to the investigation of peptide complexes

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F15%3A00446783" target="_blank" >RIV/61388963:_____/15:00446783 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/jssc.201500399" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/jssc.201500399</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/jssc.201500399" target="_blank" >10.1002/jssc.201500399</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Capillary electrophoretic methods applied to the investigation of peptide complexes

  • Popis výsledku v původním jazyce

    This article gives an overview of the applications of capillary electrophoretic methods to investigate the non-covalent interactions of peptides (peptide complexes) with variable middle- and high-molecular-mass receptors (ligands) as well as with small ions and molecules in the period 2007-2014. Different modes of capillary electrophoretic methods, such as mobility shift (vacancy) affinity capillary electrophoresis, multiple injection affinity capillary electrophoresis, partial filling affinity capillary electrophoresis, Hummel-Dryer method, vacancy peak method and (continuous) frontal analysis capillary electrophoresis, are briefly described and their applicability to determination of binding constants of peptide complexes is discussed. In addition, the detailed experimental conditions of individual applications and the values of binding constants of the particular peptide complexes are presented.

  • Název v anglickém jazyce

    Capillary electrophoretic methods applied to the investigation of peptide complexes

  • Popis výsledku anglicky

    This article gives an overview of the applications of capillary electrophoretic methods to investigate the non-covalent interactions of peptides (peptide complexes) with variable middle- and high-molecular-mass receptors (ligands) as well as with small ions and molecules in the period 2007-2014. Different modes of capillary electrophoretic methods, such as mobility shift (vacancy) affinity capillary electrophoresis, multiple injection affinity capillary electrophoresis, partial filling affinity capillary electrophoresis, Hummel-Dryer method, vacancy peak method and (continuous) frontal analysis capillary electrophoresis, are briefly described and their applicability to determination of binding constants of peptide complexes is discussed. In addition, the detailed experimental conditions of individual applications and the values of binding constants of the particular peptide complexes are presented.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CB - Analytická chemie, separace

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA13-17224S" target="_blank" >GA13-17224S: Dvoudimenzionální kapilární elektromigrační metody pro separaci, analýzu a charakterizaci biomolekul</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2015

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Separation Science

  • ISSN

    1615-9306

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    38

  • Číslo periodika v rámci svazku

    15

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    14

  • Strana od-do

    2708-2721

  • Kód UT WoS článku

    000358443600019

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-84937735739