Kunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diverzita

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F16%3A00470361" target="_blank" >RIV/61388963:_____/16:00470361 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00216208:11310/16:10327907

Výsledek na webu

<a href="http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_11_761-768.pdf" target="_blank" >http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_11_761-768.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Kunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diverzita

Popis výsledku v původním jazyce

Rostlinné proteasové inhibitory z Kunitzovy rodiny jsou hojně zastoupené obranné molekuly rostlinných pletiv cílené proti proteolytickému systému hmyzích herbivorů a patogenů. Tyto inhibitory jsou unikátní svou širokou funkční diverzitou, která je umožněna molekulární architekturou se systémem variabilních smyček. Většina doposud popsaných zástupců jsou inhibitory serinových proteas, zatímco inhibitory aspartátových a cysteinových proteas nebyly detailně studovány. Některé inhibitory jsou bifunkční, schopné interagovat se dvěma proteasami stejného nebo odlišného typu. Přehledný článek poskytuje nový pohled na vztah mezi strukturou a funkcí Kunitzových inhibitorů.

Název v anglickém jazyce

Plant Kunitz protease inhibitors: Structural and functional diversity

Popis výsledku anglicky

Protease inhibitors of the plant Kunitz family (I3 or Kunitz-P family) are widely distributed in the plant kingdom. They are critically involved in plant defense against insect herbivores and pathogens through the regulation of exogenous proteases. The majority of characterized members of the Kunitz family are inhibitors of proteases of the serine class (S1 and S8 families); inhibitors of aspartic proteases (A1 family) and cysteine proteases (C1 family) are less abundant. Some of the inhibitors are double-headed, with two independent reactive sites, or bifunctional, targeting different protease families. The high functional versatility stems from a system of multiple variable loops exposed on the conserved beta-trefoil scaffold. Several reactive sites on the loops with different locations evolved independently during evolution as demonstrated by recent 3D structures of the complexes of Kunitz inhibitors with serine proteases. This review provides new insight into structure-function relationships in the Kunitz inhibitor family.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LO1302" target="_blank" >LO1302: InterBioMed</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Chemické listy

ISSN

0009-2770

e-ISSN

—

Svazek periodika

110

Číslo periodika v rámci svazku

11

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

761-768

Kód UT WoS článku

000390899000003

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85003422143