Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Amino Acid Interaction (INTAA) web server

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F17%3A00477161" target="_blank" >RIV/61388963:_____/17:00477161 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/00216208:11310/17:10368209

  • Výsledek na webu

    <a href="https://academic.oup.com/nar/article-lookup/doi/10.1093/nar/gkx352" target="_blank" >https://academic.oup.com/nar/article-lookup/doi/10.1093/nar/gkx352</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkx352" target="_blank" >10.1093/nar/gkx352</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Amino Acid Interaction (INTAA) web server

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Large biomolecules-proteins and nucleic acids-are composed of building blocks which define their identity, properties and binding capabilities. In order to shed light on the energetic side of interactions of amino acids between themselves and with deoxyribonucleotides, we present the Amino Acid Interaction web server (http://bioinfo.uochb.cas.cz/INTAA/). INTAA offers the calculation of the residue Interaction Energy Matrix for any protein structure (deposited in Protein Data Bank or submitted by the user) and a comprehensive analysis of the interfaces in protein-DNA complexes. The Interaction Energy Matrix web application aims to identify key residues within protein structures which contribute significantly to the stability of the protein. The application provides an interactive user interface enhanced by 3D structure viewer for efficient visualization of pairwise and net interaction energies of individual amino acids, side chains and backbones. The protein-DNA interaction analysis part of the web server allows the user to view the relative abundance of various configurations of amino acid-deoxyribonucleotide pairs found at the protein-DNA interface and the interaction energies corresponding to these configurations calculated using a molecular mechanical force field. The effects of the sugar-phosphate moiety and of the dielectric properties of the solvent on the interaction energies can be studied for the various configurations.

  • Název v anglickém jazyce

    Amino Acid Interaction (INTAA) web server

  • Popis výsledku anglicky

    Large biomolecules-proteins and nucleic acids-are composed of building blocks which define their identity, properties and binding capabilities. In order to shed light on the energetic side of interactions of amino acids between themselves and with deoxyribonucleotides, we present the Amino Acid Interaction web server (http://bioinfo.uochb.cas.cz/INTAA/). INTAA offers the calculation of the residue Interaction Energy Matrix for any protein structure (deposited in Protein Data Bank or submitted by the user) and a comprehensive analysis of the interfaces in protein-DNA complexes. The Interaction Energy Matrix web application aims to identify key residues within protein structures which contribute significantly to the stability of the protein. The application provides an interactive user interface enhanced by 3D structure viewer for efficient visualization of pairwise and net interaction energies of individual amino acids, side chains and backbones. The protein-DNA interaction analysis part of the web server allows the user to view the relative abundance of various configurations of amino acid-deoxyribonucleotide pairs found at the protein-DNA interface and the interaction energies corresponding to these configurations calculated using a molecular mechanical force field. The effects of the sugar-phosphate moiety and of the dielectric properties of the solvent on the interaction energies can be studied for the various configurations.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LM2015047" target="_blank" >LM2015047: Česká národní infrastruktura pro biologická data</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2017

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Nucleic Acids Research

  • ISSN

    0305-1048

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    45

  • Číslo periodika v rámci svazku

    W1

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

    "W388"-"W392"

  • Kód UT WoS článku

    000404427000058

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85023166913